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阿尔茨海默病(AD)是老年痴呆症最常见的形式。其在神经病理学上有三大特征：沉积在细胞外的淀粉样蛋白斑；细胞内的神经纤维缠结和特定脑区的神经元死亡。β淀粉样多肽(Aβ)是淀粉样蛋白斑的主要成分，是生理代谢的自然产物，由淀粉样前体蛋白(APP)经由不同的内切蛋白酶催化剪切而来。淀粉样蛋白假说认为：Aβ的产生和清除之间的不平衡状态，以及Aβ的聚集，导致了Aβ的积累，过剩的积累可能是AD的致病起始因子。以往的研究表明，自噬溶酶体途径和泛素蛋白酶体途径在AD中会发生功能障碍，但这两条途径在Aβ的清除方面的具体作用目前尚不清楚。NG2细胞作为少突胶质细胞的前体细胞，在成年哺乳动物大脑内大量存在并广泛分布。这类细胞在一系列的中枢神经系统损伤中会被激活，同时细胞增殖增加，并伴随着细胞形态的改变，显现出变形细胞的形态特征。这些现象提示了激活的NG2细胞可能具有与小胶质细胞类似的吞噬作用。 我们在阿尔兹海默症的双转基因小鼠APPswe/PS1dE9(APPswe，瑞典家族性AD诱发突变型；presenilin1，早老素1)大脑皮质中，检测到在淀粉样蛋白斑周围聚集有NG2细胞，并且聚集的NG2细胞是不同于小胶质细胞和星形胶质细胞的一类新的细胞类型。在体外，还证实了原代培养的NG2细胞和oli-neu细胞系(少突胶质细胞前体细胞系)能以时间依赖性的方式吞噬并清除外源Aβ肽段。更重要的是，发现被吞噬进入胞内的Aβ能被转运到溶酶体中，最终通过自噬溶酶体途径降解。这一过程中，与自噬相关的蛋白表达上调，自噬体数量增加，自噬过程被激活。此外，自噬溶酶体途径也参与了原代小胶质细胞对Aβ的降解过程中。 因此，在阿尔兹海默症的致病过程中，NG2细胞被激活，并以内吞作用吞噬Aβ，最后通过自噬溶酶体途径将其降解清除。这些结果为研究大脑中NG2细胞的生理功能提供了新观点，并为发展AD新疗法提供了重要线索。