【摘 要】
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用0.26 mol/L NaCl从吸附有粗提物的DEAE柱洗脱的组分经Q-Sepharose柱用0.15-0.40mol/L NaCl缓冲液线形梯度洗脱，再经Sephacryl S-200柱、Q-Sepharose柱进一步纯化浓缩，所得蛋
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用0.26 mol/L NaCl从吸附有粗提物的DEAE柱洗脱的组分经Q-Sepharose柱用0.15-0.40mol/L NaCl缓冲液线形梯度洗脱，再经Sephacryl S-200柱、Q-Sepharose柱进一步纯化浓缩，所得蛋白组分命名为△nifZAV2<,Q2>。它在SDS凝胶电泳胶上的主要蛋白带的相对迁移率比部分纯的OP Av2中分子量为32kDa的条带略大些，在天然电泳中比OP Av2具有更高的迁移率。通过鉴定该制备物为一种具有与OP Av2相似亚基组成的固氮酶Fe蛋白。它与OPAvl重组的乙炔还原活性(6052 nmol C<,2>H<,4>min<-1>·mg蛋白<-1>)远高于与OP Av2重组的活性。该铁蛋白与OP Avl重组的乙炔还原活性，H<+>和N<,2>(以在氩气和氮气下放氢的差值表示)还原活性，均约为与OP Av2重组的活性的2.2倍。这些表明，该铁蛋白也许具有一般固氮酶Av2所不具的结构和功能特性，使它表现出高还原活性、与先前纯化得到的△nifZAV2不同的电泳迁移率和低的盐洗脱浓度。
经DEAE-52，Q-Sepharose和Sephacry S-200柱厌氧层析，从棕色固氮菌突变株UW3纯化得到CrFe蛋白制备物。其中～50％的蛋白具有与从野生型固氮菌OP的MoFe蛋白(OP Avl)相似的亚基组成，并可与OP Avl的抗体发生免疫交叉反应。该制备物还具有～40％的OP Avl C<,2>H<,2>，H+和N<,2>(以在氩气和氮气下放氢的差值表示)还原活性，并具与OPAvl相似的电子对比率。金属分析表明，这蛋白制备物含有Fe，Cr和Mo。与OPAvl相比，该制备物在450nm的圆二色谱(CD)与之相似，但在3个相同g值处(g≈4.3，3.7和2.0)出现的EPR信号相对强度则不相同。以上结果表明，CrFe蛋白也许是一种新的固氮酶组分Ⅰ蛋白，除以Cr代替Mo外，它的功能和包括金属原子簇在内的结构都可能与MoFe相似。
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