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被列为“21世纪的生物物理学”的重要课题——蛋白质折叠问题—是分子生物学中心法则尚未解决的一个重大生物学问题。随着对蛋白质折叠研究的不断深入，人们发现仅仅通过考虑拓扑因素来研究蛋白质的折叠机制是远远不够的，相应地近年来有关蛋白质折叠能量阻挫和拓扑阻挫方面的研究开启了理解蛋白质折叠机制的关键因素的新途径。因此如何定量的检测能量阻挫的效应成为近期人们关注的课题之一。在不同的环境下能量阻挫究竟会在蛋白质折叠中起到什么样的作用呢？为了回答这个问题，本文设计了一类由非自然态疏水残基间的相互作用带来的能量阻挫，并考察了它们对蛋白质折叠过程的影响。我们对如下两类蛋白质家族进行了折叠动力学研究:(1)5个Im9家族蛋白，它们具有几乎完全相同的拓扑结构，但彼此在氨基酸上呈现疏水残基单点突变，从而附带有不同的能量阻挫效应;(2)4个Im7家族蛋白，它们具有几乎相同的一级序列结构（除了N/C端少数氨基酸缺失或少数不重要的突变），但在三维空间结构上呈现一定差异。我们通过在最简Gō-model中加入非自然态疏水相互作用的办法引入不同的能量阻挫，并首次提出一种高效的变温折叠动力学模拟方法，通过分析过渡态系综的标定折叠状态的Φ-value函数的分布定量地研究了不同位点残基突变、缺失对蛋白质折叠过程的影响。我们的计算表明，通过对疏水残基引入能量阻挫可以有效的改变蛋白质过渡态系综的构象分布，其影响的强度取决于两个方面的因素，一是疏水残基在自然状态残基相互作用网络中所处的位置——在相互作用越密集的核心位置引入阻挫则对蛋白质折叠动力学的影响越大，二是分布在无规则卷曲上并且受到束缚越小的疏水残基其引入的阻挫对蛋白质过渡态系综的影响也可能越大。