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光合作用是地球上最重要的生物化学反应。通过光合作用，以高等植物为代表的大量光合生物将太阳能转化为化学能，同时将空气中的CO2固定为糖类，为包括人在内的其他大量生物提供最初的物质和能量来源。放氧型光合作用起源于原核生物蓝藻，后者通过内共生作用，逐渐演化成今天真核藻类和植物细胞中专门进行光合作用的细胞器——叶绿体。而蓝藻仍然是现存唯一可以进行放氧光合作用的原核生物。因此，对参与蓝藻光合作用的相关基因的进化进行研究，有助于加深我们对光合作用进化规律的认识。本研究选取蓝藻光合作用暗反应——卡尔文循环中的两个关键酶果糖-1，6-二磷酸缩醛酶(FBA)和果糖-1，6-二磷酸酶(FBPase)，对与它们的进化问题进行了比较深入的研究，得到如下结果和结论: 1)在对蓝藻FBA的研究中我们首先发现:与FBA在整个生物界的大致分布趋势即真核生物一般具有FBAⅠ而原核生物一般具有FBAⅡ相符，125种蓝藻中的91种蓝藻基因组中都具有一个FBAⅡ基因。然而，仍有29种蓝藻的基因组中不仅具有FBAⅡ基因，还具有FBAⅠ基因，有2种蓝藻的基因组中甚至还具有不只一个FBAⅠ基因。更有意思的是，在最近分化出来的5株原绿球藻的基因组中没有FBAⅡ基因，却具有一个FBAⅠ基因。从FBA在蓝藻中的这一分布模式我们初步推测:FBAⅡ是蓝藻的原初的古老型FBA酶，而FBAⅠ是一些蓝藻在后来进化过程中次生性获得的，5株原绿球藻在进化过程中甚至丢失了原有的FBAⅡ基因而只保留了后来获得的FBAⅠ基因。为检验这一推测，我们用包括蓝藻和最近鉴定到的噬藻体FBAⅠ在内的很多物种的FBAⅠ蛋白序列进行系统发生分析，结果不仅确定了蓝藻FBAⅠ基因是后来获得的，更进一步发现其具有多个独立的起源。更有意思的是发现，最近鉴定到的噬藻体来源的FBAⅠ蛋白序列与海洋属聚球藻和原绿球藻的聚在一起，两种gamma蛋白菌的FBAⅠ蛋白序列构成它们的直接外群。这说明这些海洋属聚球藻和原绿球藻的FBAⅠ基因是通过噬藻体为中介由gamma蛋白菌转移来的。这一发现也推翻了前人认为的这两类蓝藻的FBAⅠ基因是直接从红藻转移而来的结论。更进一步对FBAⅠ基因在蓝藻基因组中所处位置的上下文进行了比较分析，结果不仅支持上述蓝藻FBAⅠ基因为多次独立起源的结论，而且还表明蓝藻获得FBAⅠ基因可能是通过更多次的水平基因转移事件完成的。这些研究首次对蓝藻FBAⅠ基因的起源进行了全面的调查，确定了蓝藻FBAⅠ基因具有多个独立起源，其获得FBAⅠ基因可能是通过更多次的水平基因转移事件完成的，噬藻体在海洋属聚球藻和原绿球藻获得FBAⅠ基因的过程中起着十分重要的中介作用。 2)在对蓝藻FBPase的研究中，与FBA相似，蓝藻中也存在FBPaseⅠ和FBPaseⅡ两种没有同源性的FBPase。其中FBPaseⅠ与高等植物的FBPase（分为细胞质型FBPase和叶绿体型FBPase）同源，是一个单功能酶;而FBPaseⅡ是一个只在原核生物中存在的酶，在蓝藻中其还是一个双功能酶，同时具有FBPase和SBPase的酶活性。那么蓝藻中FBPase的这种分布格局是如何进化形成的呢？我们对蓝藻中这两种类型的FBPase的分布作了全面的调查，发现FBPaseⅡ在蓝藻中普遍存在，几乎每一个蓝藻的基因组中都有一个FBPaseⅡ基因;而FBPaseⅠ只在125种蓝藻中的93种蓝藻基因组中存在。更进一步对蓝藻FBPaseⅡ氨基酸序列的序列特征进行了仔细分析，发现有93种蓝藻的FBPaseⅡ的氨基酸序列中都具有一个保守的插入片段，而另外30种蓝藻的FBPaseⅡ却没有这种插入片段。在有插入片段的蓝藻FBPaseⅡ中，绝大部分（两种除外）都含有一对保守的半胱氨酸。此外，FBPaseⅡ氨基酸序列中的插入片段和保守半胱氨酸对的有无还与基因组中编码FBPaseⅠ基因的有无之间有很好的互补对应关系。联想到这与高等植物中细胞质型FBPase和叶绿体型FBPase之间的功能互补关系的相似性，我们推测蓝藻FBPaseⅡ氨基酸序列中的插入片段和其中的保守半胱氨酸对可能也像高等植物叶绿体型FBPase一样，参与对其酶活性的光调节。为此，我们对代表性蓝藻的FBPaseⅡ蛋白进行了体外表达，并研究其酶活性调节性质。初步结果表明:既具有插入片段又具有保守半胱氨酸的蓝藻FBPaseⅡ的酶活性可能是受到光调节的。这说明在一些现存最古老的蓝藻中FBPaseⅡ可能已经具有了完整的酶活性光调节系统，但是后来进化的蓝藻又为何丢失了这一调节系统并丢失了FBPaseⅠ，还有待于将来进一步研究。