【摘 要】
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Trigger factor(TF)是大肠杆菌中新生肽链所遇到的第一个分子伴侣,具有肽脯氨酰顺反异构酶(PPIase)活性.在体内,TF可以帮助新生肽链折叠,并可以和其它分子伴侣协同作用,防止
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Trigger factor(TF)是大肠杆菌中新生肽链所遇到的第一个分子伴侣,具有肽脯氨酰顺反异构酶(PPIase)活性.在体内,TF可以帮助新生肽链折叠,并可以和其它分子伴侣协同作用,防止错误折叠的蛋白在体内的积累.体外研究表明TF帮助蛋白质折叠的效率很高.为了进一步探讨在帮助蛋白质折叠过程中的TF的PPIase活性与分子伴侣活性之间的关系,我们将TF中三个与PPIase活性相关的保守残基分别进行了点突变,得到了四个基本无PPIase活性的TF突变体,并且深入地研究了它们的结构特征、稳定性以及在帮助GAPDH和BCAⅡ折叠过程中的分子伴侣活性.实验结果表明TF的分子伴侣活性是独立于其酶催化活性的,M-domain的疏水空腔在其分子伴侣功能中可能发挥着很重要的作用.我们比较了NM和MC片段与完整TF分子对GAPDH折叠的帮助作用,结果表明TF最大程度发挥分子伴侣活性需要三个结构域的协同作用.通过DSS交联实验,我们发现TF很容易缔和形成二体,其解离常数约为20μM.TF能够与GAPDH和BCAⅡ的折叠中间体形成稳定的复合物,抑制聚集的发生.TF的NM和MC片段均不易形成二体.这一方面说明TF的二聚化位点可能在N-domain和/或C-domain上,另一方面也说明TF二体的形成也需要三个结构域的协同作用.TF帮助GAPDH复性时,GAPDH的复性产率与TF浓度之间的复杂关系可能与溶液中存在TF单体和二体的平衡有关,而且它们与折叠中间体的结合能力是不同的.在实验的基础上,我们提出了TF帮助GAPDH折叠的一个可能的机制.
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