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经脱氨再生几丁质凝胶亲和层析和CM—Cellulose阳离子交换层析从菜心茎叶中分离到一组几丁质结合蛋白：CBPa、CBPb、CBPc、CBPd。其中CBPa、CBPb既具有几丁质酶活性，又具有溶菌酶活性，是双功能酶。
进一步对CBPa、CBPb的溶菌酶酶学特性进行研究。CBPa、CBPb通过SDS-PAGE测得分子量分别为29.0 kDa、30.7 kDa，通过凝胶过滤法测得分子量分别为29.0 kDa、31.2 kDa，表明两者都是单体酶。高浓度的溶壁微球菌底物对两者的溶菌酶活性表现出明显的底物抑制作用，CBPa的Km为0.1 mg/mL，Vmax为125000 U/mg；CBPb的Km为0.056 mg/mL，Vmax为111000 U/mg。CBPa、CBPb的溶菌酶活性最适反应pH分别为4.6、6.2，在0～55℃、pH2.8～10.6范围内两者都比较稳定。EDTA对CBPa、CBPb溶菌酶活力均无影响，Mn2+、Co2+、Mg2+、Ca2+、Cu2+、Fe2+和Hg2+对CBPa溶菌酶活力有明显的抑制作用，K+、Mn2+、Co2+、Mg2+、Ca2+和Cu2+对CBPb溶菌酶活力有一定的抑制作用，Fe2+和Hg2+对CBPb溶菌酶活力有较强的抑制作用。N—乙酰葡萄糖胺(GlcNAc)对CBPa、CBPb溶菌酶活力均表现为竞争性抑制。胶状几丁质、几丁质粉和脱氨再生几丁质对CBPa和CBPb都有较强的吸附作用；而壳聚糖、燕麦木聚糖和纤维素对CBPb有一定的吸附作用，对CBPa的吸附作用相对较弱；葡聚糖G—75和可溶性淀粉对CBPa和CBPb几乎没有吸附作用。低温处理能够提高菜心茎叶CBP的溶菌酶活力，4℃处理4天时其总活力最高，为处理前的1.94倍。
CBPa和CBPb的串联质谱分析结果在Mascort(http：//www．matrixsciencE.com)网站中进行匹配，发现与CBPa最匹配的是油菜(Brassica napus)的一种碱性内切几丁质酶CHB4的前体(gi|584929)、白菜(Brassica rapa subsp. pekinensis)的几丁质酶(gi|116267545)和白菜(Brassica rapa)的几丁质酶(gi|157849660)；与CBPb最匹配的是拟南芥(Arabidopsis thaliana)的一种推测的几丁质酶(gi|15224321)。
通过PAS染色法显示CBPa和CBPb均为糖蛋白。糖苷内切酶H(Endo H)不能切断CBPa和CBPb的糖链，说明CBPa和CBPb的糖链类型均不属于N—糖链中高甘露糖型。进一步用系列固定化凝集素亲和介质吸附法，对两者糖链结构进行了初步分析，发现CBPa和CBPb都不能与Con A—Sepharose4B(伴刀豆球蛋白A)和WGA—Agarose(小麦胚凝集素)结合，CBPa也不能与ECL—Agarose(鸡冠珊瑚树凝集素)结合，而CBPb与ECL—Agarose非特异性结合，初步推测CBPa和CBPb可能是O—糖基化蛋白，但有待于进一步验证。