【摘 要】
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生物燃料是最直接最有希望缓解化石燃料危机的解决方案之一，但目前市场上第一代生物燃料（生物乙醇和生物柴油）与当前主流的内燃发动机和燃料运输储存体系并不完全适配。理想的生
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生物燃料是最直接最有希望缓解化石燃料危机的解决方案之一，但目前市场上第一代生物燃料（生物乙醇和生物柴油）与当前主流的内燃发动机和燃料运输储存体系并不完全适配。理想的生物燃料应是在结构和化学特性上与它们欲替代的化石燃料等同的，如各种长度的烷烃、烯烃。近期研究发现，在光合自养型生物蓝藻中存在一条脂肪烃合成途径，由脂酰ACP还原酶(acyl-ACP reductase，AAR)和脂肪醛脱甲酰加氧酶(aldehyde-deformylating oxygenase，cADO)组成，它们通过2步反应，首先AAR催化脂肪酸还原成脂肪醛，脂肪醛随后被cADO催化生成少一个碳的脂肪烃或烯烃。该途径的发现有望实现大规模、低成本的生产生物制脂肪烃的愿景。 脂肪醛脱甲酰加氧酶cADO是蓝藻脂肪烃合成途径中的关键酶，但是其过低的活性使得该途径获得脂肪烃的效率很低。另外，虽然生化及光谱研究揭示了其可能的反应框架及一些独特的酶学特征，但是由于缺乏不同反应中间态的结构信息，使得人们对于其底物的识别方式，以及催化的反应过程和机理还不太清楚。 我们解析了来源于蓝藻Synechococcus elongates PCC7942的seADO不结合铁和结合铁的五个晶体结构，捕捉到五种处于催化反应不同状态的构象。seADO呈现典型的二铁蛋白结构，其二铁中心有六个保守的氨基酸与铁配位。通过结构比对我们发现相较于其它五个配位氨基酸均在反应过程中保持相对稳定构象，谷氨酸144位(E144)在不同结构中表现出明显的运动性以及与铁配位的可变性，提示E144在催化反应中的枢纽关键作用，这也被进一步的突变体酶活及铁含量测定实验所证实。此外，不同的结构叠合显示seADO二铁中心附近的一段螺旋能够发生构象变化形成loop，该构象的变化与E144的摆动共同作用，可能形成了氧气进入活性中心的通道;另外，我们获得的不结合二铁中心的结构提示cADO蛋白中的二铁中心易丢失，这可能与其低酶活相关。根据我们获得的结构信息和生化实验结果，结合已有的文献报道，我们推测了cADO酶促反应的催化过程。 我们的工作对于研究cADO的催化机制提供了新的结构视角，也为生物工程改造cADO以提高活性提供了新的信息，最终将有助于实现未来规模化生产生物来源脂肪烃的目标。
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