【摘 要】
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萤火虫荧光毒酶为具有两个结构域的单体蛋白.其中N端结构域又分为A,B,C三个亚结构域.通过多种光谱学方法与活性变化的测定,对野生型荧光素酶的体外去折叠和再折叠进行了较系
【出 处】
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中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所 中国科学院上海生命科学研究院
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萤火虫荧光毒酶为具有两个结构域的单体蛋白.其中N端结构域又分为A,B,C三个亚结构域.通过多种光谱学方法与活性变化的测定,对野生型荧光素酶的体外去折叠和再折叠进行了较系统的研究.结果表明在荧光素养酶的平衡态去折叠过程中存在着两个稳定中间体.在此基上,又构建了一系列荧光素酶单色氨酸突变体.通过监测这些突变体的平衡态去折叠过程中内源荧光强度及园二色性的变化,对折叠中间体的结构特征进行了更深入的分析.实验结果说明,荧光素酶的去折叠过程又可能是一个多步骤的序变过程:C央结构域的完全去折叠先于N端结构域.在2.5M盐酸胍浓度下,C端结构域几乎完全去折叠,而N端结构域仅部分去折叠并保留了约50﹪的二级结构含量.以大鼠乳酸脱氢酶为研究对象,对乳酸掊氢酶中的辅酶结合结构域是滞可以作为独立的结构与功能单位进行了尝试.构建了一系列乳酸脱氢酶蛋白片段的表达质粒,并获得了融合或单独表达蛋白.实验表明,虽然这些蛋白片段都包含辅酶结合结构域序列,但它们丧失了辅酶结合能力.这说明乳酸脱氢酶的完整性对它的辅酶结合结构域的结构和功能可能是必需的.
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