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乳清分离蛋白（Whey Protein Isolate, WPI）具有优异的营养和感官特性，广泛应用于食品中，功能性质是影响WPI在食品中应用和食品质量的重要因素。蛋白质分子间的交联聚合是改善功能性质的有效方法，多酚化合物能够诱导蛋白质发生共价交联反应。本论文主要研究表没食子儿茶素没食子酸酯［(–)-epigallocatechin-3-gallate, EGCG］诱导的交联反应对WPI功能性质的影响，进一步研究反应产物的理化性质、结构和界面性质，为发展蛋白质改性理论和技术提供了新思路和新途径。主要研究结果如下：（1）探讨EGCG对WPI的共价交联作用及对功能性质的影响。WPI和EGCG在碱性条件进行反应，十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）和凝胶过滤色谱(Sephacryl S-200)的检测结果表明，EGCG能够诱导WPI发生共价交联反应。通过二维电泳对反应前后的WPI进行分离，利用PDQuest8.0.1分析软件对二维凝胶图谱进行差异比较，利用基质辅助激光解析飞行时间质谱(MALDI-TOF MS)对主要的差异蛋白进行鉴定，结果表明，β-乳球蛋白二聚体是主要的交联反应产物。比较了反应前后WPI的功能性质，结果表明EGCG处理能够改善乳清分离蛋白的起泡性和乳化性。（2）研究EGCG诱导的交联反应对β-乳球蛋白结构的影响。以β-乳球蛋白和EGCG为反应底物，在碱性条件下进行交联反应。氨基酸分析的结果显示，反应后的蛋白分子中半胱氨酸（Cys）和赖氨酸（Lys）的含量明显降低，提示β-乳球蛋白分子中-SH和-NH2是交联反应的主要位点。反应后β-乳球蛋白的表面疏水性下降。利用傅里叶变换红外光谱（FT-IR）分析交联反应对β-乳球蛋白结构的影响，结果表明酰胺I带和酰胺Ⅱ带向低波数位移,应用去卷积和曲线拟合方法对酰胺I带进行分析,结果表明反应后蛋白二级结构中的α-螺旋和β-折叠增加，转角和无规卷曲减少。（3）对EGCG诱导的β-乳球蛋白二聚体的性质进行了表征。利用凝胶过滤色谱（Sephadex G100）分离β-乳球蛋白二聚体，通过MALDI-TOF-MS分析确定其分子量为36729.26Da。紫外吸收光谱显示二聚体的最大吸收峰为230nm和275nm，证实了酚类基团的存在。二聚体的内源性荧光强度较β-乳球蛋白明显降低，表明蛋白构象发生了改变。采用FT-IR对二聚体的二级结构进行分析，二聚体中α-螺旋和β-折叠的含量分别19.25%和41.30%，转角和无规卷曲的含量分别为19.76%和19.67%，二聚体较β-乳球蛋白的有序性增加。蛋白热变性温度升高，热稳定性增强。（4）研究EGCG诱导的交联反应对β-乳球蛋白功能性质的影响。从乳化性和起泡性两方面研究蛋白功能特性，交联反应后β-乳球蛋白的乳化能力和乳化稳定性提高，起泡能力提高，泡沫稳定性下降。从粒径分布，油水表面蛋白负载量等方面进一步研究交联反应对β-乳球蛋白的油/水界面特性的影响。结果表明反应后β-乳球蛋白的乳液平均粒径变小、粒径分布更窄，表观粘度变大，油/水界面的蛋白浓度更高。