【摘 要】
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针对蛋白质折叠的研究是当今生物学领域中非常活跃的部分,也受到了越来越多的关注。蛋白质折叠机制的阐明,对于生物体内的信息如何从一维的氨基酸序列转化成三维的蛋白质空间
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针对蛋白质折叠的研究是当今生物学领域中非常活跃的部分,也受到了越来越多的关注。蛋白质折叠机制的阐明,对于生物体内的信息如何从一维的氨基酸序列转化成三维的蛋白质空间结构,有重要的理论意义。同时,在应用领域中,蛋白质折叠对于人类深入了解疯牛病、阿尔茨海默病、帕金森症等“折叠病”具有重要意义。 阿尔茨海默病作为一种神经退行性疾病,其病理学特征主要表现为细胞外老年斑的形成和细胞内神经纤维缠结(NFTs)的形成。神经纤维缠结的主要成分是成对螺旋纤维(PHF),而目前认为PHF的主要成分是异常磷酸化的tau蛋白。Tau蛋白是一种磷蛋白,也是一种微管相关蛋白,其主要生理作用就是促进微管的聚集并稳定微管。在病理状态下,tau蛋白过磷酸化,并从轴突微管上解离下来,聚集起来。异常的tau蛋白沉积并聚集在神经细胞的微丝中形成神经纤维缠结(NFTs)。 为了研究tau蛋白聚集的机制及其在阿尔茨海默病中的作用,对tau蛋白进行了制备和研究。构建了含有tau基因的载体,通过系列实验逐步摸索出了含有GST标签的tau融合蛋白的表达纯化手段,然后利用合理的酶切条件,纯化出相对纯净的tau蛋白。利用纯化得到的tau蛋白,又进行了它在大分子拥挤环境中的聚沉情况研究。结果表明,tau蛋白在拥挤环境中,聚沉会随着拥挤试剂的浓度增加而增加,但增幅较小。此外,利用计算机模拟了肌酸激酶片段与其抗体型分子伴侣之间的相互作用情况。
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