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酯酶和脂肪酶已经被广泛的应用于多种工业中，嗜高温酯酶因优良的热稳定性有很大的应用潜力。
本文主要研究来自硫磺矿硫化叶菌的酯酶SsoPEst的基本酶学性质，包括：常规PCR克隆SsoPEst基因并构建到表达载体中；SsoPEst在大肠杆菌中以可溶形式表达并用镍亲和纯化；测定SsoPEst的底物特异性、动力学参数；测定温度、pH、金属离子及PMSF对酶活力的影响；选择突变个别氨基酸位点获得底物特异性改变或者酶活力有提高的突变体。
SsoPEst是一个嗜高温的酸性酯酶，可以在E coli AD494(DE3)/pET32a系统中以可溶蛋白形式表达。SDS-PAGE测定经镍柱亲和纯化后酶蛋白的分子量，大小与从核酸序列推定一致，为58 kD。氨基酸序列比对结果显示SsoPEst与已知酯酶同源性很低，与来自Sulfolobus acidocaldarius DSM639的一个推定蛋白有32％同源性，与其余序列同源性均低于10％。SsoPEst不水解三酰甘油酯，可以水解对硝基苯酚酯，对对硝基苯酚辛酯水解活力最高，为1.1μmol min-1mg-1，催化对硝基苯酚酯水解的最适pH为5.5，最适温度为80℃，酶溶液置于80℃热处理1小时仍有60％活力。PMSF明显抑制酶的活性。通过定点突变得到一个突变体R210A，催化效率(Kcat/Km)由野生型的63±15 s-1mM-1提高到192±64 s-1mM-1，催化效率的提高主要由于催化常数Kcat的提高。