【摘 要】
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位于染色体末端的端粒结合蛋白shelterin对于端粒的维持和保护起到非常重要的作用。在裂殖酵母Schizosaccharomyces pombe中，shelterin是由端粒单链结合蛋白Pot1-Tpz1和双链结
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位于染色体末端的端粒结合蛋白shelterin对于端粒的维持和保护起到非常重要的作用。在裂殖酵母Schizosaccharomyces pombe中，shelterin是由端粒单链结合蛋白Pot1-Tpz1和双链结合蛋白Taz1-Rap1以及连接这两部分的蛋白Poz1组成。然而，Poz1的结构和Poz1在这个相互作用网络中的枢纽作用仍然不清楚。我们解析了Poz1及与之相互作用的Tpz1和Rap1的结构域的复合物的晶体结构。出乎意料的是晶体结构显示Poz1是以二聚状态存在的。通过突变分析发现，shelterin核心复合物Tpz1-Poz1-Rap1蛋白之间的相互作用对于端粒长度和端粒的异染色质结构维持起到至关重要的作用。值得注意的是，在Ccq1敲除的细胞中，Poz1-Rap1相互作用和Poz1二聚在同源重组介导的端粒维持中发挥相反的作用。Poz1和裂殖酵母及人源shelterin蛋白的TRFH结构域的相似性为shelterin蛋白的进化提供了一个更加合理的模型。 从酵母到人类，染色体末端都是通过端粒酶来维持。酵母端粒酶的招募分别通过其亚基Ku和Est1参与的相互作用实现:Ku通过与端粒酶RNA(TLC1)及端粒蛋白Sir4的结合将端粒酶招募到端粒;而Est1通过与端粒酶RNA(TLC1)及端粒蛋白Cdc13的结合将端粒酶招募到端粒。然而，端粒酶招募途径涉及的蛋白的结构基础还不清楚。因此，我们解析了Ku异源二聚体和Est1与其相应结合蛋白复合物的结构。两个重要的发现是:(1)Ku以一种与结合DNA不同但是相关的方式特异性结合端粒酶RNA。(2)Est1以两个邻近的口袋分别结合Cdc13的不同模体。Est1结合与其相互作用的Cdc13片段的N端和TLC1-Ku-Sir4途径合作将端粒酶招募到端粒;而C端界面对Est1和Cdc13的体外相互作用并不重要，但是对体内端粒的维持则是必需的。总而言之，我们的结果基本整合了以前的端粒酶招募模型并提供了珍贵的端粒生物学中核心组分的高分辨率的结构信息。
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