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MAVS分子是抗病毒天然免疫信号通路中的关键接头蛋白。病毒感染细胞时，细胞质中的RIG-Ⅰ分子识别病毒的RNA分子，激活定位于线粒体上的MAVS形成朊蛋白样(prion-like)的聚集体，将信号传递给下游的激酶分子TBK1和IKK，这两个蛋白激酶会分别激活转录因子IRF3和NF-κB，这些转录因子进入细胞核之后将促进诸如Ⅰ型干扰素等细胞因子的表达，抑制病毒在宿主内的增殖，最终清除入侵的病毒。 值得注意的是，过度激活的RIG-Ⅰ/MAVS信号通路也会导致机体的病程过程，如炎症，细胞坏死等不良症状，因此近年来大量的研究工作都集中在RIG-I/MAVS信号通路的负反馈机制研究上。蛋白质的磷酸化修饰，泛素蛋白酶体降解通路，细胞自噬等常见的负反馈调节均对活化状态的RIG-Ⅰ/MAVS信号通路有一定程度的影响。但是在静息状态下MAVS分子如何维持自我稳态，从而避免非特异性的自我激活，具体机制尚不清楚。 在本篇论文中，我们发现了MAVS分子内部存在有3处负责激活下游特定信号通路的功能区域(RegionⅠ/Ⅱ/Ⅲ），RegionⅠ/Ⅱ可以特异性地激活转录因子NF-κB，而RegionⅢ则专一性激活IRF3。在静息状态下这些MAVS分子内部的功能区域被其自抑制区段所包裹，导致这些功能区域自我抑制(Autoinhibition)。而当RIG-Ⅰ激活MAVS之后，形成聚集体的MAVS会解除自抑制，暴露内部的功能区段，并激活下游信号通路，诱导Ⅰ型干扰素的表达。 曾有报道指出细胞内存在有内部起始翻译的MAVS分子片段，这一翻译起始位点位于MAVS分子的424位的核酸序列上。这一内部起始的片段分子会在病毒感染状态下对MAVS分子产生抑制作用。我们发现MAVS分子内还存在有除424位之外另外4个翻译起始位点，通过免疫印迹法我们在体内验证了这些N端缺失的MAVS片段分子确实在细胞中存在，并且这些片段化的MAVS分子会通过各自的跨膜结构域(transmembrane domain)与全长的MAVS分子相互作用，从而抑制MAVS分子在生理状态下的自发聚集。 综上，本研究首次揭示了细胞中MAVS分子在生理状态下存在有保持自我抑制，防止自身出现非特异性自发聚集的生理现象，并深入研究了其生化机制。这一发现为研究机体保持自我稳态提供了新的思路，为深入研究RIG-Ⅰ/MAVS信号通路调控网络开辟了新的方向，为相关自身免疫性疾病的成因以及药物靶点设计提供了理论依据，同时也为进一步深入研究MAVS分子的自我调控生化机理奠定了坚实的基础。