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Receptor for Activated C Kinase1(RACK1)是真核生物中广泛存在的一类WD40家族的脚手架蛋白。RACK1的功能主要是提供蛋白质-蛋白质相互作用的平台。拟南芥RACK1蛋白共有三个基因编码:RACK1A、RACK1B和RACK1C。AtRACK1蛋白被报道参与植物重要的生理过程，包括激素信号途径、植物发育、天然免疫等。 虽然目前对于RACK1参与的生理功能有了一定的进展，但RACK1自身受到的分子层面的调控，以及调控非生物胁迫的分子机理还依然了解的很少。本论文题将主要关注RACK1B蛋白的翻译后修饰调控。通过研究我们发现，RACK1B在拟南芥内体能够被SUMO1修饰。通过质谱和western blot的方法鉴定了SUMO修饰的4个位点:Lys50，Lys276，Lys281和Lys291;其中Lys276位于SUMO修饰共有序列中，也是主要的位点。RACK1B的修饰主要依赖于与E2接合酶SCE1A的直接相互作用，而并不严格依赖于E3连接酶SIZ1。此外，除了被SUMO1共价修饰外，RACK1B氨基酸序列中存在SUMO Interaction Motif(SIM)而能够与SUMO1分子直接相互作用。 RACK1B的SUMO化修饰的结果其一使得RACK1B蛋白稳定性增加，其分子机理是SUMO化能够与泛素化修饰产生竞争，从而抑制RACK1B的蛋白降解。而在Ser122和Thr161位点的磷酸化则与SUMO化无关。在ABA信号途径中，RACK1B的SUMO修饰水平与ABA浓度正相关。SUMO修饰的结果其二是能够增强RACK1B与互作蛋白的亲和力。本文发现RACK1B能够与ABA途径中的转录因子RAP2.6互作，结合的位点位于RAP2.6的AP2结构域。而在体内RAP2.6更倾向于结合SUMO1修饰的RACK1B;且能够被ABA促进。RACK1B与RAP2.6的互作使得其增加了对CE1元件的亲和力，又降低了GCC元件的亲和力。 另外，本文发现RACK1蛋白参与了植物缺钾的响应。缺失RACK1A或RACK1B，HAK5的表达量降低。但RACK1A和RACK1B并不能与HAK5的转录因子RAP2.11直接互作。但在rack1a-1和rack1b-2突变体中RAP2.11的表达升高。 综上所述，本文发现了RACK1的一种新的蛋白翻译后修饰调控机制，并揭示了在ABA信号途径中响应的分子机理。研究结果丰富了现有关于RACK1蛋白功能的研究，拓展了SUMO化修饰的底物及调控机理。