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在本研究中，通过双向电泳技术(2-DE)结合质谱技术(MALDI-TOFMS/MS)对牙鲆感染迟缓爱德华氏菌（Edwardsiella tarda）12h后脾脏中蛋白质的差异表达情况进行了分析，最终鉴定得到了20种表达差异的蛋白，并对细菌感染后上调表达的铁蛋白（Ferritin）进行了深入的研究。 铁蛋白是一种进化非常保守的蛋白，在维持机体内铁离子的稳态中起着至关重要的作用。本实验克隆鉴定了牙鲆的一个M型铁蛋白(PoFerM)，并对其基因结构和生物学功能进行了分析。PoFerM由176个氨基酸残基组成，包含了两个保守的结构域:铁氧化酶位点(ferroxidase site)和铁水合位点(ferrihydritenucleation site)。PoFerM的5-UTR含有一个保守的茎环结构，即铁反应元件(ironresponse element，IRE)，是铁蛋白表达的主要调控因子。 正常生理条件下，PoFerM在牙鲆多个组织内都有表达，其中在血液中表达量最高。感染细菌后，PoFerM在头肾、脾和肝中的表达都显著上调。重组PoFerM蛋白(rPoFerM)表现出络合铁的能力和明显的抑菌能力。对PoFerM的铁氧化酶位点和铁水合位点的两个关键氨基酸进行突变，得到重组的突变蛋白rPoFerMM。rPoFerMM没有明显的铁络合能力和抑菌能力。 研究还发现rPoFerM可以减少芬顿反应产生的羟基自由基对质粒DNA和牙鲆PBL细胞的氧化损伤，而rPoFerMM则没有这种能力。此外，相比表达rPoFerMM的大肠杆菌和正常的大肠杆菌，表达rPoFerM的大肠杆菌表现出更强的过氧化氢能力。这些结果表明PoFerM是一种铁离子螯合剂，并且具有抑菌和抗氧化能力，而这些能力依赖于保守的铁氧化酶位点和铁水合位点。