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棉铃虫核多角体杆状病毒(Heliocoverpa armigera single nucleocapsidnucleopolyhedrovirus，HearNPV)感染宿主细胞后，会引起宿主肌动蛋白的聚合与解聚，这一反应被认为在病毒侵入、入核、复制、包装和出核的全过程中发挥了重要作用。ORF2蛋白(HA2蛋白)作为杆状病毒HearNPV的结构蛋白，被证实主导了基于Arp2/3复合物的肌动蛋白的聚合。wca结构域是ha2基因的保守区域，也是HA2蛋白诱导聚合功能所不可缺少的区域。
然而HA2蛋白这一功能是如何被调控的尚未清楚，本实验以ha2基因的wca结构域为重点，通过序列分析和蛋白特性的检测，初步推测HA2蛋白翻译后的磷酸化修饰可能对于其诱导肌动蛋白聚合有重要作用。
论文第一章首先综述了肌动蛋白在杆状病毒感染过程中的作用，详细介绍了HA2蛋白的同源蛋白——WASP家族蛋白诱导肌动蛋白聚合的作用机制及分子调控机理，比较了HA2蛋白与其他同源蛋白的结构域及相关特性，最后提出磷酸化可能作为重要的翻译后修饰对HA2蛋白诱导Arp2/3复合物介导的宿主细胞肌动蛋白聚合功能的影响。
第二章研究了HA2蛋白的特性，通过原核表达和真核表达两种方法分别获得WCA蛋白和HA2蛋白并通过镍柱纯化，为体外分析该蛋白的修饰奠定了基础。
第三章研究了磷酸化位点对HearNPV感染特性的影响。通过对ha2基因的序列分析和比对，发现存在着多个可能的磷酸化位点，我们在保守区wca结构域内，根据位点的保守性和磷酸化可能性的不同选取了的三个位点，将其突变为非磷酸化位点，构建单个特异性位点突变的ha2基因，并以此构建带有绿色荧光蛋白的HearNPV重组bacmid。转染和感染实验显示，尽管突变的ha2基因都能获得表达，但似乎是磷酸化而非保守位点的突变更能导致重组bacmid无法产生感染性病毒。将重组bacmid转染后的细胞进行肌动蛋白和细胞核染色，激光共聚焦显微镜下观察发现尽管转染后54小时细胞内肌动蛋白未发生明显聚合，但96小时后，细胞内有明显的肌动蛋白聚合，且细胞核内聚合程度明显高于细胞质。
依据目前的结果，HearNPV侵染细胞后入核并未受到明显影响，磷酸化功能的缺失对于HearNPV感染特性的影响有可能是作用于病毒核衣壳的包装，这有待进一步的实验证实。本文为这一课题的研究方向奠定了良好的基础，并揭示了进一步研究的着重点。