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C1q蛋白家族由众多含C1q结构域的蛋白组成，从细菌到高等哺乳动物中都有分布。这类蛋白由一条信号肽、胶原样区和C1q球状结构域组成。C1q蛋白家族根据其结构特点，可分为三大类分子：C1q、C1q-like和ghC1q。因其典型结构C1q结构域能够识别和结合众多自身和非自身配体，这些蛋白参与一系列的免疫应答反应，例如，病原体识别、吞噬作用、补体系统激活和调节细胞迁移等。C1qDC蛋白作为近年来新发现的一类非常重要的模式识别受体，逐渐成为调节免疫应答的潜在药物开发的重要靶点。本论文通过5’和3’末端快速扩增实验，并对所得测序结果进行分析和拼接，成功得到七鳃鳗L-C1qDC-1的cDNA全长序列(1662bp)，其中5’-UTR107bp，3’-UTR844bp，开放阅读框711bp，编码236个氨基酸。利用生物信息学的方法，对L-C1qDC-1编码氨基酸序列的理化性质、结构特征及系统进化关系等进行预测和分析。进一步构建L-C1qDC-1-pColdⅠ原核表达载体，并成功在表达菌RosettaBlue中进行表达，获得可溶性的七鳃鳗L-C1qDC-1重组蛋白，经组氨酸亲和层析柱纯化，获得L-C1qDC-1重组蛋白纯品。以纯化的重组蛋白为抗原免疫新西兰兔，制备兔抗七鳃鳗L-C1qDC-1多克隆抗体。流式细胞分选技术和激光共聚焦显微镜检测结果表明七鳃鳗免疫小体细胞能够表达L-C1qDC-1，并且L-C1qDC-1分子分布在免疫小体细胞的细胞质中。免疫共沉淀和Western blot实验说明在七鳃鳗血清中，L-C1qDC-1和VLRB之间存在相互作用。激光共聚焦显微镜检测到当用七鳃鳗血清杀伤肿瘤细胞时，L-C1qDC-1和VLRB在肿瘤细胞中发生共定位现象，并且定位在肿瘤细胞的细胞膜和细胞质中。综上所述，L-C1qDC-1可能参与由VLRB介导的适应性免疫反应，识别外来抗原，在七鳃鳗的免疫反应及免疫防御中发挥重要作用。