【摘 要】
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目的： 目前的研究已经明确β-淀粉样蛋白(Aβ)是AD的致病物质，Aβ在脑内的过度产生和沉积，可引起神经元突触功能障碍、Tau蛋白过度磷酸化和继发炎性反应，导致神经元变性死亡，最
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目的： 目前的研究已经明确β-淀粉样蛋白(Aβ)是AD的致病物质，Aβ在脑内的过度产生和沉积，可引起神经元突触功能障碍、Tau蛋白过度磷酸化和继发炎性反应，导致神经元变性死亡，最终产生痴呆。Aβ可通过激活多种信号传导通路加速神经元退行性变，p38丝裂原激活蛋白激酶(p38mitogen-activatedproteinkinas，p38MAPK)通路即为其中的一个经典通路，p38MAPK可通过介导神经炎性反应、tau蛋白过度磷酸化、谷氨酸兴奋性毒性、突触可塑性受损等过程促进与AD神经元退行性变相关的病理改变。大量研究表明，神经炎性反应可促进Aβ的沉积，导致神经元丢失，在AD病情发展过程中起重要作用。本实验着重探讨Aβ清除后该通路的活性及其介导的神经炎性反应程度的变化情况。 方法： 体外培养小鼠小胶质瘤细胞（BV-2细胞），将其分为Aβ1-42寡聚体组、抗体组及对照组。1.Aβ1-42寡聚体组是向BV-2细胞培养液中加入2umol/LAβ-42寡聚体，抗体组是再向BV-2细胞培养液中加入2umol/LAβ1-42寡聚体后6h再加入6ulAβ1-42抗体形成抗原抗体复合物，产生拟清除Aβ1-42的效果，对照组是向BV-2细胞内加入等量细胞培养液。2.Westernblot法检测各组BV-2细胞内pho-p38MAPK的表达水平。3.ELISA法检测各组BV-2细胞培养液中TNF-α的含量。 结果： Aβ1-42寡聚体组BV-2细胞内pho-p38MAPK的表达水平及BV-2细胞培养液中TNF-α的含量随时间变化呈现先递增后递减的趋势，抗体组TNF-α含量及pho-p38MAPK表达水平较Aβ1-42寡聚体组降低，高于对照组，变化趋势与Aβ1-42寡聚体组相同。 结论： 清除Aβ后小胶质细胞内p38MAPK通路活性及小胶质细胞介导炎性反应程度较未清除时降低但仍高于对照组。AD中继发于Aβ一系列的病理过程，在被Aβ触发后可不依赖于Aβ的存在而不断进展。
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