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还原型谷胱甘肽（L-Glutathione）简称为GSH，是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成的三肽，其中谷氨酸是以γ-羧基与半胱氨酸形成肽键。GSH存在于所有生物细胞中，在酵母和动物中含量较高，在植物体内含量较少。谷胱甘肽在抗氧化、保护生物体内蛋白质的巯基、结合自由基保护细胞、解除外源性有毒物质的毒性和氨基酸的转运等起到重要作用，对植物的抗旱、抗重金属等也有重要意义。GSH在医学上可以作为解毒剂用于有机溶剂等中毒治疗，同时在抗氧化和防止皮肤老化方面都有广泛运用，在食品工业，GSH作为生物活性添加剂被积极用于开发保健食品。
谷胱甘肽在酵母菌中的合成由γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶(GSH1)和谷胱甘肽合成酶(GSH2)催化完成，酵母、拟南芥等生物体内的GSH合成酶系相继被克隆和分析。在目前研究的大部分生物体内γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶是GSH合成中的限速酶，受GSH的反馈抑制，但已经发现在某些大肠杆菌菌株中却是GSH2做为GSH合成的关键酶，此外，在某些逆境条件下GSH1是否可作为GSH合成途径中的关键酶仍有争议。比如，在Cd(镉)胁迫条件下，GSH1可能不再是GSH合成的限制性酶，因为Cd胁迫会消耗植物体内的GSH，GSH对GSH1的反馈抑制被解除。
本文以酿酒酵母(Saccharomyces cerevisiae)基因组DNA为模板，通过PCR扩增获得了谷胱甘肽合成酶基因(gsh2)，构建原核表达质粒pET-32a(+)-gsh2，转化到大肠杆菌BL21(DE3)中，并且对该载体在大肠杆菌中的表达进行了研究，对酿酒酵母的谷胱甘肽合成酶基因的基因工程研究提供了可能性，并期望进一步构建具有高GSH合成活性的重组菌。