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蛋白质能够成为生命体实现其复杂功能的基本部件是由于蛋白质分子在生理状态下能折叠生成一定的空间结构。蛋白质折叠问题已成为当前交叉学科研究的一个重要课题。蛋白质二级结构(如α-螺旋和β-折叠)，作为蛋白质的基本结构单元，给我们提供一个研究蛋白质结构的基本出发点。本论文主要在单个残基水平上研究两个方面的问题，即肽链骨架构象与氨基酸对二级结构的倾向性。主要采用结构生物信息学的方法对已知的蛋白质晶体结构进行统计研究，以及密度泛函方法对多肽模型体系进行计算。
研究发现，二级结构中残基的骨架构象分布由两个近似独立的因素共同决定，可以简单的写为E(φ,ψ)=Elocal(φ，ψ)+Ebind(φ，ψ)。E(φ,ψ)为特定构象(由二面角φ,ψ表示)的相对能量，越高则出现概率越小。Elocal为残基的局部构象偏好，主要来源于残基侧链与局部骨架原子间的相互作用。Elocal与残基的氨基酸类型和侧链构象有关，而与残基所属的二级结构无关。Ebind则代表二级结构中骨架间氢键的作用，与二级结构的类型以及残基在二级结构中的位置有关，而与残基的具体类型无关。统计数据与拟合结果的比较证实，不同二级结构环境中不同类型残基的构象分布都满足此式。同时，对β-折叠模型的量子力学计算也支持了这个假设。尽管α-螺旋和β-折叠的骨架构象由这两个因素共同决定，但在大多数情况下Ebind占主导地位。
而局部构象偏好的重要贡献在于对特定二级结构，不同氨基酸的倾向性差异。我们发现，反平行或平行β-折叠片层的内部或边缘这4种情况下对残基疏水性的要求非常不同。但是都可以用残基对β-折叠的构象偏好以及氨基酸残基疏水性这两个标度很好的拟合4种情况下不同的氨基酸倾向性。用残基对α-螺旋构象的偏好，疏水性，以及电荷三个因素也可以较好的拟合α-螺旋中不同位置上的氨基酸倾向性。我们同样发现，不同位置上对疏水性的要求差异很大，只有N2和N3位是明显偏好亲水残基的。不论是在α-螺旋还是β-折叠结构中，绝大部分情况下局部构象偏好的贡献是超过疏水性的，但后者也不能忽视。
本论文的研究工作不仅能加深我们对二级结构的一般性规律的理论认识，还对发展新的蛋白质折叠模拟和结构预测所用到的统计势能函数有潜在的指导意义。