【摘 要】
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该工作对多聚脯氨酸-琼脂糖亲和柱层析法纯化植物肌动蛋白进行改进,不需加外源前纤维蛋白,直接从玉米花粉中得到较大量高纯度具活性的花粉肌动蛋白和花粉前纤维蛋白.成功利用
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该工作对多聚脯氨酸-琼脂糖亲和柱层析法纯化植物肌动蛋白进行改进,不需加外源前纤维蛋白,直接从玉米花粉中得到较大量高纯度具活性的花粉肌动蛋白和花粉前纤维蛋白.成功利用Orebongreen488标记植物肌动蛋白,从而为体内研究微丝骨架动态周转提供直观有效的分子探针.体外分析表明:所得标记肌动蛋白可正常聚合成丝,电镜检测表明这种肌动蛋白丝可被肌球蛋白S1修饰.不同来源肌动蛋白有着不同的生理生化性质,它们能否共聚到同一一肌动蛋白丝上则更直观的反映出它们存在的差异.该工作采和荧光直接标记和罗丹明鬼笔环肽染色相结合的方法研究不同来源肌动蛋白的共聚合.实验结果表明,两种植物来源的肌动蛋白可共聚合形成肌动蛋白丝;而它们不能与动物来源的肌动蛋白共聚合.前纤维蛋白作为肌动蛋白结合蛋白对调节微丝骨架的组装起着十分重要的作用,是连接跨膜信号与微丝骨架的桥梁.该工作利用得到的花粉肌动蛋白和前纤维蛋白研究玉米花粉前纤维蛋白在体外条件下对其肌动蛋白丝的调节.实验结果表明,交纤维蛋白在各种不同的比例下均可与肌动蛋白结合并抑制其聚合,并且,这种抑制作用随着前纤维蛋白比例的增大而增大.
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