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链球菌是兼性厌氧细菌，不能合成有氧代谢所需的多数细胞色素蛋白，也没有过氧化氢酶体系，但它们却能够在有氧条件下生存。因此研究链球菌清除各种活性氧分子的途径，对认识生物抗氧胁迫机制的多样性具有重要意义。寡发酵链球菌(Streptococcus oligofermentans)是本实验室分离自人健康口腔的一株新的链球菌。它是目前发现的产生过氧化氢(H2O2)水平最高的链球菌，同时又耐受高浓度的H2O2，因此可作为研究链球菌抗氧胁迫机制的模式菌。
前期研究显示：L-氨基酸氧化酶(LAAO)基因aaoso插入失活导致S。oligofermentans的生长下降30～40％，说明了此基因在S.oligofermentans生理过程中的重要性。我们在S.oligofermentans的基因组草图上发现aaoso基因的下游存在一个mutT基因。已知大肠杆菌的mutT编码焦磷酸水解酶(pyrophosphohydrolase)，具有去除突变剂如8-oxo-dGTP的活力。本研究通过反转录PCR，证明aaoso和mutT基因组成了一个双顺反子，由同一个promoter区调节表达。aaoso的插入失活导致与其连锁的下游基因mutT下调表达13倍，说明发生了极性效应。而aaoso基因插入失活的回补株回复至野生菌株的生长量。基因敲除实验表明，单独敲除aaoso或mutT对S.oligofermentans的生长均无影响，但aaoso和mutT双基因突变则对菌株具有致死作用，说明两个基因的共同存在对S.oligofermentans十分重要。
为了了解LAAO和MutT的功能，我们分析了异源表达的这2个蛋白的酶活。结果显示：LAAO可催化氨基丙酮的氧化，产生过氧化氢，酶活为47.75 nmolH2O2(min.mg protein)-1，远高于氨基酸氧化酶的活力[2.22 nmol H2O2(min·mgprotein)-1]。异源表达的MutT蛋白具有水解8-oxo-dGTP的活力。
进一步，利用HPLC，我们在aaoso插入突变株及基因置换突变株中均检测到氨基丙酮的积累比野生株高2倍，证明LAAO在体内行使氨基丙酮氧化酶的功能。同时，与添加“百草枯”(活性氧自由基诱导物)的野生株相同，在aaoso插入突变株及基因置换突变株中均检测到高表达的sodA基因及提高的Mn-SOD酶活。利用电子旋转共振(ESR)技术我们在aaoso插入突变株及基因置换突变株中测定到了活性氧自由基(羟自由基，OH-)的存在，因此说明aaoso的突变使细胞处于氧胁迫状态。
本研究证明，S.oligofermentans的LAAO可降解细胞内的氧化强化物-氨基丙酮，以防止其在过渡态金属离子和O2存在时反应产生超氧阴离子(O2-)。而焦磷酸水解酶MutT可将活性氧分子氧化产生的核苷酸氧化物如8-oxo-dGTP水解为无害的氧代核苷酸。因此aaoso-mutT操纵子保证了两个基因的共同转录，从而组成了一个防止细胞氧化损伤的双保险机制。