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在炎症早期，受炎症因子刺激，P-选凝素从血管内皮细胞的韦伯尔氏体中外排到血管内皮细胞表面上，释放的P-选凝素(P-selectin，CD62P)和中性粒细胞上的P-选凝素配体PSGL-1（P-selectin glycoprotein ligand-1，CD162）相互结合，介导了中性粒细胞在血管内皮细胞上的滚动。此后在激活的整合素的介导下，白细胞黏附到血管内皮细胞上。最近有证据表明，P-选凝素和PSGL-1的相互结合还可以激活白细胞上的整合素。但对此结论仍有很多争议，此外，对于P-选凝素介导的白细胞上的整合素的激活有何生理意义仍不清楚。 我们的研究表明，P-选凝素和PSGL-1的相互结合可以直接激活白细胞上的整合素。体内的研究表明P-选凝素介导的白细胞上的整合素的激活在白细胞与血管内皮细胞的黏附中扮演着重要的作用。机制上，P-选凝素和Naf1(Nef-associated factor1)组成性结合，当P-选凝素结合到PSGL-1上后，Src激酶被激活，激活的Src激酶进而磷酸化Naf1的YPPM结构域，磷酸化后的Naf1并把磷脂酰肌醇三磷酸激酶(PI3K)的p85/p110δ二聚体募集到P-选凝素配体的胞内区上，然后活化β2整合素，从而介导中性粒白细胞的粘附。当阻断Naf1和PSGL-1结合时，能减弱白细胞的粘附，并能抑制体内的炎症反应。进一步的研究还表明，P-选凝素和PSGL-1的相互结合通过PI3K通路诱导了β2整合素的聚集，还通过RhoA通路诱导了β2整合素的构象变化。这种对β2整合素的差异性的激活在白细胞黏附到血管内皮细胞的过程中可能扮演着重要的作用。