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着丝粒是一段结构与功能均高度特化染色质区域，在有丝分裂过程中指导动粒的组装与染色体的分离，确保遗传物质可以忠实、均等地分配到子代细胞中。着丝粒功能的建立与维持并不依赖于着丝粒染色质的DNA序列，而是受到一系列表观遗传因素的调控。CENP-A是组蛋白H3的变体，作为着丝粒染色质的标识分子和界定因子，对着丝粒功能起决定性的指导作用。尽管目前对于CENP-A的功能和调控机制已有一些系统性的研究，但CENP-A得以在正确的时间内准确无误地装配入着丝粒染色质的机制尚不十分清楚。以组蛋白H3.1为代表的常规组蛋白均呈现DNA依赖式的表达与装配模式，即在S期随着DNA的复制，常规组蛋白随即表达并将新生的子代DNA包装成染色质。然而CENP-A呈现出它所特有的不依赖于DNA复制的表达与装配模式，即在S期不表达，从而致使着丝粒DNA复制后，子代着丝粒区域CENP-A核小体的浓度实际上被稀释为原来的一半;G2期开始表达，M期时其蛋白含量达到顶峰，这段时间内虽然CENP-A存在但不会发生装配，确保了着丝粒染色质区域维持一个较低CENP-A核小体浓度以形成M期着丝粒所特有的染色质高级结构，进而完成染色体分离的过程;在染色体已成功分离的M期末期和紧接着的下一个细胞周期的G1期，CENP-A才开始装配到着丝粒染色质上，将CENP-A核小体浓度回补到一个较高的水平。本研究在前期结构生物学研究基础上，揭示了CENP-A蛋白上一个重要的氨基酸位点——Ser68，是一个对CENP-A装配起重要调控作用的可逆磷酸化修饰位点。在M期早期，Cdk1可以催化CENP-A Ser68发生磷酸化，Ser68磷酸化的CENP-A不能被它专属的着丝粒特异性染色质装配因子HJURP所识别，因此不会在这个时期被HJURP装配入着丝粒染色质，避免了CENP-A过早的装配对细胞造成的损害。待有丝分裂进入M期的末期，姐妹染色单体已经成功分离，此时Cdk1的激酶活性降到最低，不足以维持CENP-ASer68的磷酸化，PP1α将催化CENP-A Ser68发生去磷酸化，使HJURP可以很好地识别CENP-A并将其装配到着丝粒区域。此外，Ser68磷酸化在M期还偶联了一个泛素-蛋白酶体降解途径对CENP-A的稳定性进行调控，降解多余的磷酸化CENP-A以防止RbAp46/48这种非着丝粒特异的组蛋白伴侣将CENP-A装配入错误的染色质区域。由此，CENP-A Ser68的动态可逆磷酸化实现了对CENP-A与HJURP相互作用的精确调节，在每一个细胞周期中对于指导新合成的CENP-A在正确的时间装配入着丝粒具有重要的调控作用。