【摘 要】
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Glutathion谷胱甘肽过氧化物酶(ePeroxidase,GPX),是生物体内抗氧化应激酶系的重要成员,它可以清除脂质氢过氧化物(ROOH)有过氧化氢(HO),保护机体免受活性氧的损伤或减少活性
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Glutathion谷胱甘肽过氧化物酶(ePeroxidase,GPX),是生物体内抗氧化应激酶系的重要成员,它可以清除脂质氢过氧化物(ROOH)有过氧化氢(H<,2>O<,2>),保护机体免受活性氧的损伤或减少活性氧对机体的损伤程度.为了解决鼠源抗体酶GPX应用于人体时会诱发人抗鼠反应(HumanAnti-MouseAntibody)这一问题,我们实验室从人单链抗体库中筛选了特异的抗体,经化学修饰后得到了具有GPX活性抗体酶.该文在此工作的基础上,对已筛选出的人单链抗体基因进行了可溶性表达,并用化学修饰的方法进行硒化,得到了GPX活力为80U/μmol的抗体酶.根据优化的表达条件,直接得到了具有天然结构的抗体蛋白,省去了原来的包含体表达中的变性、复性步骤.且所得的抗体为融合蛋白,在蛋白的末端接有6个连续的组氨酸,因此用Ni-NTA亲和层析柱对其进行了一步纯化,即得到了纯抗体蛋白.从而大大的简化了抗体酶的制备过程.该论文还对抗体酶的生物活性进行了研究.采用H<,2>O<,2>/Fe<2+>自由基发生系统,分别以线粒体的膨胀度、乙二醛生成量和自由基含量为不同的损伤指标进行测量,研究了抗体酶对自由基损伤的牛心线粒体的保护作用.实验结果表明,硒化后的抗体酶具有较强的保护作用.
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