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之前有研究发现Centlein是一种中心体连接蛋白，中心体蛋白C-Nap1和Cep68通过Centlein相互连接，从而维持了中心体粘连。我们在研究中发现，Centlein是一种微管结合蛋白，通过其最长的螺旋卷曲结构域与微管直接结合。在哺乳动物细胞内过表达Centlein后，会聚集形成维管束样的结构，与微管在胞内共定位。用破坏微管结构的药物诺考达唑或低温对哺乳动物细胞Hela或U2OS进行处理，发现Centlein过表达阳性的细胞可以抵抗这两种处理对微管的解聚作用。同时，在敲低了Centlein的细胞中，乙酰化微管的量明显减少，而微管乙酰化通常作为微管稳定性的标志。初步验证了Centlein作为一种微管结合蛋白，具有稳定微管的作用。接着我们发现在神经母细胞瘤细胞(SH-SY5Y)和神经母瘤细胞(N2a)中过表达Centlein，会抑制视黄酸诱导的神经突起的形成。 综上研究我们初步确定在体内，Centlein作为一种微管结合蛋白，与微管的稳定性和神经突起的发生相关。