【摘 要】
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乙型肝炎病毒PreS蛋折是病毒被膜蛋白的重要组成部分,参与病毒颗粒的组装及分泌,同时参与病毒对宿主细胞的识别.PreS区具有较强的免疫原性及抗原性,具有多种生物学功能,参与H
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乙型肝炎病毒PreS蛋折是病毒被膜蛋白的重要组成部分,参与病毒颗粒的组装及分泌,同时参与病毒对宿主细胞的识别.PreS区具有较强的免疫原性及抗原性,具有多种生物学功能,参与HBV基因的表达调控.PreS蛋白的这些特点为基因工程疫苗的生产提供了重要线索.PreS蛋白由PreS1和PreS2两部分组成,该文通过对PreS、PreS1及PreS2的原核表达,对其结构和功能进行了研究.首先利用PCR方法,获得了HVB PreS基因及PreS1、PreS2基因,经测序确实后重组入原核表达载体,实现了稳定的融合表达,其中重组入pRsetA的PreS表达量较高.表达产物主要以包涵体存在.通过裂菌、过滤、离心及镍离子亲和柱层析,得到纯度大于70%的表达产物RreS蛋白.再经严格的透析复性,得到了可溶性的蛋白复性产物,经直接ELISA法证实其具有抗原性.为了寻找与PreS蛋白相互作用的蛋白,将上述克隆基因融合入含有BD结构域的穿梭载体pGBT9,并转化了酵母感受态细胞SFY526.除经营养缺陷表型验证外,同时用印膜法及液相法测定β-半乳糖苷酶活性以衡量各蛋白的自激活功能.结果发现:PreS1蛋白具有较强的自激活功能,而PreS的自激活功能较弱,PreS2蛋白不存在自激活功能.后两种蛋白由于其β-半乳糖苷酶活性变化与阴性对照相比无显著差异,所以可以进行后期的筛选工作.
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