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生命在于运动。运动是生命体的一个本质特征，生命体系中大多数形式的运动都是通过一种很小的蛋白机器来完成的，这种机器称为分子马达。这些分子马达沿着细胞质中运动轨道，转运广泛的物质，驱动细胞的移动，促使细胞的分裂，分子马达的缺陷可以引起严重的疾病甚至导致个体死亡。分子马达中的kinesin（驱动蛋白）以ATP为能量来源，沿着微管运动。虽然对kinesin的功能已经进行了大量的实验研究，但是人们现在依然不清楚kinesin是如何水解ATP，并将水解过程中ATP所释放的化学能转化为机械能。对这些问题的研究，是当前生命科学领域最前沿的课题之一。
为了探测驱动蛋白的微观运动机制，我们以一类单头驱动蛋白马达KIF1A作为研究对象，这种马达具有高前进性，可以沿微管连续前进上百步而不从微管上脱落。马达与微管间存在多种相互作用力，其中包括氢键相互作用、疏水相互作用和静电相互作用。这些相互作用都属于非键相互作用，因而可以被叫做弱相互作用，这些弱相互作用是分子间相互作用的主要形式。
氢键在生命体系中大量存在并起着至关重要的作用，例如DNA双螺旋结构的形成主要靠的就是氢键。在分子马达沿微管前进过程中，与微管相互作用的马达中的氨基酸存在高电负性原子，与马达相互作用的微管上的氨基酸也存在高电负性原子，在此条件下很容易形成氢键。所以，马达与微管相互作用中，对氢键的分析是非常重要的。
本文仔细分析了KIF1A马达蛋白在AMP-PNP（ATP类似物）态和ADP态下与微管结合时氢键体系的变化，结果发现马达在ATP结合态下与微管间形成的氢键数目明显多于在ADP态下形成的氢键数目，这与实验上发现的马达与微管在ATP结合态为强结合态，在ADP结合态为弱结合态是一致的。这一结果为定量地分析马达与微管的相互作用提供了重要依据。