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膜结合蛋白是生物体内一类数量众多，功能重要的蛋白类型，其通过与细胞质膜的动态结合，参与细胞信号调节等重要的生物事件。已有的研究表明，膜结合蛋白主要通过电荷相互作用，疏水相互作用等方式与细胞质膜结合，但两者动态调节的分子机制目前仍然不清楚。在本论文中，我们以T细胞抗原受体(TCR-CD3复合物，简称TCR)为研究对象，以Nanodiscs为实验载体，对离子调节膜蛋白和生物膜的相互作用以及Nanodiscs的组装过程进行了研究。同时，我们还利用液体核磁共振方法对2型登革热病毒蛋白酶NS2B-NS3p/aprotinin复合物的溶液结构进行了初步研究。
本论文的工作主要包括三部分：
1.Nanodiscs组装过程的研究。针对膜蛋白组装入Nanodiscs过程中可能出现的cholate影响问题，我们首次提出并验证了可以采用适于膜蛋白纯化组装的Urea和DHPC代替cholate的方法溶解磷脂分子，并进行Nanodiscs的组装。此外，我们还进行了混合磷脂的Nanodiscs组装工作。
2.钙离子在T细胞受体磷酸化过程中的反馈调控作用。我们证明了钙离子可以调节TCR与酸性磷脂分子间的电荷相互作用，促进CD3εCD从细胞内膜解离下来，进而造成ITAM模体暴露于细胞质环境中并可以被Lck催化磷酸化，从而放大了初始TCR活化的信号。该实验结果丰富了钙离子在生物体内的功能，填补了T细胞信号跨膜转导研究的空缺，使得整个T细胞信号途径更加明朗完善。并且，根据该模型，我们提出了生物膜与膜蛋白相互作用可能的调控途径之一-离子调控。我们认为，这种调控途径不仅存在于TCR和免疫受体信号通路中，也存在于其他众多重要的生物过程的信号通路中。
3.2型登革热病毒蛋白酶NS2B-NS3p/aprotinin复合物主链原子化学位移的指认。我们首次利用液体核磁共振技术完成了2型登革热病毒蛋白酶NS2B-NS3p/aprotinin复合物(30 kDa)主链原子化学位移的指认工作，并根据化学位移进行了二级结构预测。结果表明，复合物的二级结构是由β-strands组成。