【摘 要】
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F蛋白(Protein F, PF)是不可分型流感嗜血杆菌(nontypeable Haemophilus influenzae, NTHi)表面的一种纤溶酶原(Plasminogen, Plg)受体。Pig利用自身的赖氨酸结合位点(LBS)与
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F蛋白(Protein F, PF)是不可分型流感嗜血杆菌(nontypeable Haemophilus influenzae, NTHi)表面的一种纤溶酶原(Plasminogen, Plg)受体。Pig利用自身的赖氨酸结合位点(LBS)与PF相结合。脂蛋白(a)[lipoprotein(a), Lp(a)]中的载脂蛋白[apolipoprotein(a), Apo(a)]与Pig高度同源,其KIV10结构域含有高亲和力的LBS。基于此,本实验提出Lp(a)可能与NTHi上的PF相结合,从而竞争性的抑制PF与Pig的结合。本实验利用多种方法检测了重组PF (rPF)以及缺失末端赖氨酸残基的PFAk (rPF△k)与Pig、Lp(a)的相互作用。首先利用大肠杆菌BL21诱导表达得到了rPF及rPF△k,并利用亲和填料进行了纯化。然后通过ELISA结合及抑制试验检测了rPF及rPF△k与Pig、Lp(a)的相互作用。结合试验结果显示：rPF能够与Pig、Lp(a)结合,且rPF组与Pig、Lp(a)的结合值显著高于rPF△k组。抑制试验结果如下：1)EACA能够抑制rPF与Pig、Lp(a)的结合,当浓度达到2 mmol/L时EACA对rPF与Pig结合的抑制作用显著增强。与此同时,ECAC对rPF与Lp(a)结合的抑制作用在其浓度为0.2 mmol/L时就明显增强；2)当Lp(1a)浓度达到50 ng/100gL时,能够显著的抑制rPF与Pig的结合。此外,本实验利用亲和层析和Western blot也证明了rPF与Pig、Lp(a)的特异性结合主要是由Pig、Lp(a)的LBS与rPF羧基末端的赖氨酸残基相互作用形成的。Lp(a)能够竞争性的抑制rPF与Pig的结合,这表明Lp(a)在抗NTHi感染过程中可能具有一定的作用。
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