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植物受体类激酶(Receptor-like kinases，RLKs)是一类重要蛋白激酶，作为细胞表面最大一类受体蛋白，它们在控制植物生长发育及感知外界信号过程中发挥重要作用。富含亮氨酸重复的受体类激酶(Leucine-rich repeat receptor likekinase，LRR-RLK)作为这个家族中的最大亚家族，在拟南芥中就有超过200个成员，其中研究最多的一个LRR-RLK成员是BAK1(BRI1-associated kinase1)。BAK1及其家族成员除了作为BRI1(Brassinosteroid insensitive1)的共受体参与油菜素内酯信号转导通路外，还作为植物细胞表面的受体类激酶Flagellin-sensing2(FLS2)、EF-Tu Receptor(EFR)、CERK1(Chitin elicitorreceptor kinase1)等的共受体参与植物先天免疫反应。这些激酶的激活及信号转导，涉及激酶之间的相互作用、激酶自磷酸化和转磷酸化作用，但具体的分子机制和结构基础现在还不清楚。
我们通过蛋白质结晶和X射线衍射的办法，解析了拟南芥BAK1胞内结构域的晶体结构(BAK1 cytoplasmic domain，BAK1-CD)，及BAK1-CD和ATP类似物AMPPNP的复合物结构，分辨率分别为2.6 A、2.2 A。作为蛋白激酶，BAK1-CD是经典的N-/C-lobe结构。结合非标定量质谱学方法，实验结果揭示了BAK1激酶的一些重要催化细节，包括催化中心及对酶活很重要的磷酸化位点。晶体结构分析，显示这些位点对BAK1稳定催化Loop和促进激活Loop的正确折叠也起重要作用。此外，我们首次体外检测到FLS2被BAK1-CD磷酸化的五个位点，并确认了BAK1-CD对FLS2转磷酸化依赖其自磷酸化水平。据我们所知，BAK1-CD是解析的第一个植物界受体类激酶的激酶结构域，而且这些结果为BAK1如何激活FLS2从而介导植物先天免疫做了一定阐释。