慈菇蛋白酶抑制剂A和B的结构和功能研究

来源 :中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所 中国科学院上海生命科学研究院 | 被引量 : 0次 | 上传用户:changewu1
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该论文综述部分主要介绍了蛋白酶抑制剂的分类,各个抑制剂家族结构和功能以及它们和蛋白酶的作用机制的特征,同时也包含了近年来蛋白酶抑制剂的一些研究进展.该论文实验部分的主题是慈菇蛋白酶抑制剂A和B(APIA和APIB)的结构和功能研究.此外还包括疏水性荧光探针bis-ANS和APIB的相互作用和核糖体失活蛋白cinnamomin的结晶.(一)APIA和APIB结构和功能研究;主要通过针对APIB的定点突变,结合荧光光谱学方法研究了它们结构和功能之间的关系.并且阐明了它们活性中心的位置,揭示了APIA和APIB功能与结构上差异的原因.(二)疏水性荧光探针bis-ANS和APIB的相互作用.发现bis-ANS可以和APIB分子结合,且在其分子上有两个结合位点.同时我们还发现钙离子不仅能影响抑制剂的内源荧光,而且还可以影响bis-ANS和抑制剂分子的结合以及Trp残基和bis-ANS之间的能量传递.(三)核糖体失活蛋白cinnamomin的结晶.通过筛选50种常用结晶条件,已经找到两个cinnamomin晶体生长的条件,并且都得到了微晶.
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