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本实验室从中国农科院张志芳老师实验室获得一种耐热MnSOD的基因，其全长为615 bp，编码204个氨基酸残基，编码的蛋白分子量预测为22.98 kD，等电点预测为5.57。
为了探索MnSOD的酶学性质，我们将MnSOD基因分别克隆到原核表达载体pET-28a和pGEX-6P-1中，成功构建重组质粒。将上述重组质粒转化E.coli BL21(DE3)，经IPTG诱导(37℃)表达后，通过SDS-PAGE和Western blotting鉴定，上清样品中均有一特异性条带(融合标签后分别为26 kD和49 KD)，与预测值相符。通过超氧化物歧化酶测活试剂盒测得，His-MnSOD和MnSOD的酶活分别为1268U/mL和1752 U/mL。
为探索MnSOD的结构，我们通过亲和层析的纯化方法，得到纯度在90％以上的目的蛋白，测得His-MnSOD和MnSOD的浓度分别为14.2 mg/mL和12.4mg/mL，通过悬滴法来点结晶，置于16℃结晶室培养。通过一系列对结晶条件的摸索，确定His-MnSOD和MnSOD晶体生长的最佳浓度分别为8 mg/mL和7mg/mL，其晶体对应的X射线衍射分辨率分别为2.4 A和1.8 A。通过收集和分析MnSOD的晶体数据，已将MnSOD的晶体结构完全解出，结果显示：该酶为单体，含12个α-螺旋，3个β-折叠，酶活性中心含有一个锰离子和镁离子。
为了探索MnSOD的耐热机制，将其结构与人源MnSOD的结构相比较，发现它们的蛋白质氨基酸序列有45％相同和61％的相似性。将两者三维结构的Cα重原子叠合发现它们的RMSD为0.7 A，这两个同源结构的最大不同之处在于92-101位和137-140位的loop区的差异。
此外，通过Bac to Bac系统构建重组病毒感染家蚕BmN细胞，通过Westernblotting鉴定，结果表明：耐热MnSOD基因可以在BmN细胞中成功表达，从而也得出MnSOD基因可以在真核表达系统中成功表达的结论。
本课题证实了耐热MnSOD在原核和真核表达系统中都可以表达，成功解析出耐热MnSOD的晶体结构，并在其结构和活性中心方面与人源MnSOD做出了对比，对其耐热机制的后续研究奠定了基础。