【摘 要】
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血红素加氧酶(HO)是催化血红素分解释放出胆绿素、CO及Fe的关键酶.每一分子血红素完全降解需要3分子O和5个电子,体内反应所需电子是由NADPH细胞色素P-450还原酶提供的.随之,
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血红素加氧酶(HO)是催化血红素分解释放出胆绿素、CO及Fe<2+>的关键酶.每一分子血红素完全降解需要3分子O<,2>和5个电子,体内反应所需电子是由NADPH细胞色素P-450还原酶提供的.随之,胆绿素在胆绿素还原酶的作用下生成胆红素.HO的代谢产物具有多种生理功能,胆绿素/胆红素是体内有效的抗氧化剂;而CO作用于血管平滑肌起舒张血管作用,在脑内起神经递质的作用;Fe<2+>是转铁蛋白、铁蛋白和NO合酶的调节剂,细菌中的HO还可通过加速宿主血红素降解释放Fe<2+>,从而加速自身繁殖.因此近年来关于HO系统的研究一直是国际研究的热点.在该研究中,为鉴定人血红素加氧酶-2(HHO-2)结构与功能的关系,我们探讨了HHO-2中的碱性氨基酸残基对接受CPR提供电子的能力的影响,以及HHO-2的N端和C端部分氨基酸残基对其催化功能的影响.我们制备了8种血红素加氧酶-2的突变型,其中部分保守的碱性氨基酸,精氨酸(R)和赖氨酸(K)位点被置换成中性氨基酸(丙氨酸或甘氨酸)或酸性氨基酸(谷氨酸).同时,制备两个N端和C端缺失的突变型.研究发现,HHO-2的N端和C端的部分氨基酸对其催化活性没有影响,而该酶的部分碱性氨基酸在接受CPR提供的电子的电子传递过程中起着重要作用.
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