【摘 要】
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血红素加氧酶(HO)是催化血红素降解的关键酶.至今已发现3种同工酶:HO-1、HO-2、HO-3.HO-2属组织型,分子量为34-36kD,主要分布在脑及睾丸组织中.目的:将重组的血红素加氧酶-2
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血红素加氧酶(HO)是催化血红素降解的关键酶.至今已发现3种同工酶:HO-1、HO-2、HO-3.HO-2属组织型,分子量为34-36kD,主要分布在脑及睾丸组织中.目的:将重组的血红素加氧酶-2在大肠杆菌中表达并纯化.方法:将构建的血红素加氧酶-2(HO-2)的重组质粒pMW172a/HO-2转入大肠杆菌BL-21,研究培养温度、摇床转速对HO-2蛋白表达的影响,确定可溶性表达的最佳条件;通过超速离心、分级盐析、层析等方法纯化目的蛋白;采用SDS-PAGE、Lowry法、光谱扫描等方法鉴定纯化效果并进行活性测定.结果:HO-2可溶性表达最佳温度为37℃,摇床转速为(85±5)rpm;HO-2纯化路线为离心收集菌→溶菌酶裂解菌(4℃搅拌30min)→20s超声/40s间歇,功率500kw/h,超声6个循环→4℃ 150,000g超速离心60min→4℃ 35﹪-60﹪硫酸铵分级盐析→4℃45.0cm×1.0cm G-150分子筛柱层析.蛋白纯度为95.0﹪,比活力值为123.64[μg·(ml·min)<-1>],纯化倍数为2.9倍,回收率为40.9﹪.结论:获得了纯度较高有活性的目的蛋白,为进一步进行HO-2结构与功能之间关系的研究提供了可行纯化路线.
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