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光合作用是地球上最重要的化学反应，该反应把光能转化为生物体所需的化学能。光合作用包括两个反应:光反应和暗反应。光系统Ⅱ(PhotosystemⅡ，PSⅡ)是光合作用原初反应的重要场所，其主要功能是吸收光能、传递光能，进而光解水，释放O2，为后续的光合作用反应传递电子。目前研究发现PSⅡ超分子复合体由PSⅡ核心复合体和外周天线LHCⅡ组成，其中PSⅡ核心复合体由25个蛋白亚基以及叶绿素分子和其它辅因子组成。作为超分子复合体，PSⅡ的组装受到许多组装因子的调控，从而保证高度有序快速的进行。参与高等植物PSⅡ的组装因子多达十多个，MET1(M-enriched thylakoid protein1)便是其中之一。MET1含有TPR结构域和PDZ结构域，通过与PSⅡ的核心距基CP43和CP47相互作用参与PSⅡ超大蛋白复合体的组装，尤其是在光破坏修复过程中PSⅡ的重新组装发挥功能。因此解析该蛋白的晶体结构对进一步了解PS组装的分子机制和调控模式具有重要意义。 本课题目标是通过分子生物学的方法，使用原核表达系统体外表达拟南芥MET1蛋白，通过亲和层析、凝胶过滤层析等蛋白质纯化技术获得高纯度、稳定均一的蛋白，使用蛋白质晶体学的方法进行晶体的生长，通过X-射线晶体学的方法获得MET1蛋白的三维结构，从而阐释MET1参与PSⅡ组装的分子机制。 目前在体外获得了高纯度、稳定均一的MET1蛋白，发现MET1在体外主要是以二聚体的形式存在，在此基础上尝试了大量的结晶条件，进行晶体的筛选，仍没有具有衍射能力的晶体生长。可能原因是蛋白柔性太大，需要加入CP43和CP47亚基中与MET1相互作用的的序列使其稳定，从而利于晶体生长。