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在生命科学研究领域，蛋白质的结构(或构象)和功能之间的关系是一个至关重要的基础性问题。大量的实验研究指出，蛋白质分子构象变化是一个动态过程，对于其发挥生理作用是必要的。在如药物释放、分子识别以及酶的催化反应等一系列生理过程中，蛋白质发挥其生物功能都必须依靠蛋白分子的动态行为。自上个世纪90年代至今，由于计算机科学的蓬勃发展，理论计算方法得到了充足的发展。为能够从分子、亚基直至原子层面上了解生命现象、揭示本质规律提供有效手段，同时也为相关的实验研究提供有利的理论支持，分子动力学模拟也已成为研究生物体系动态过程、作用机制以及功能的重要方法之一。在本论文中，我们主要采用分子动力学模拟的方法系统地研究了不同环境因素对人类防御素HBD2和HBD3嵌合蛋白C3结构的影响。模拟结果与已报道的实验结果相吻合，并为进一步研究具有折叠二级结构特性的抗菌肽的抗菌机理提供了重要理论基础。本论文的主要内容如下：C3是人类防御素HBD2和HBD3嵌合生成的一种嵌合蛋白，因其相对于母蛋白HBD2和HBD3拥有较高的抗菌活性，所以它是抗菌多肽在临床应用方面的一个引人注目的候选者。在延续之前研究成果的基础上，本文采取分子动力学的模拟方法来进一步研究环境因素(包括温度和细菌膜)对C3动力学行为的影响。我们的模拟结果显示，与在293K时相比，C3在363K时具有更高的柔性，更大的运动幅度和更多相关的二级结构变化来适应高温环境和维持它的结构稳定性。当C3与细菌膜结合的时候，蛋白质在模拟过程中构象波动较小，经历了局部微小的构象变化。综合模拟结果可以总结出，C3蛋白分子在高温和膜环境下均能保持稳定的构象，进一步分析表明多肽内部的疏水相互作用、氢键和二硫键是其维持稳定构象的主要原因。除此之外，模拟结果还揭示了C3能使带负电性的POPG磷脂分子在细菌膜中聚集，导致整个细菌膜的稳定性降低，这意味着C3所具有的正电荷和显著的局部正电荷密度是其产生抗菌活性的关键因素。我们的工作也为研究其他几种嵌合蛋白的结构和动力学特征提供了线索。