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线粒体是真核细胞内重要的细胞器，由内外两层膜组成，在细胞内一直处于分裂和融合的动态平衡，以维持线粒体正常的形态和功能。目前已知的在哺乳动物细胞中介导线粒体外膜融合的蛋白主要有 MFN1和 MFN2，它们属于dynamin家族，具有GTP酶活性，通过催化GTP水解来促进线粒体外膜融合。MFN1是定位于线粒体外膜的双次跨膜蛋白，其N端的GTP酶结构域以及C端的结构域都朝向胞浆区。MFN1的具体作用机制还不是非常清楚,但是其结构模序与介导内质网膜融合的蛋白ATL非常相似，而ATL介导内质网融合的机制研究的相对比较清楚，因此我们可以根据 ATL介导内质网膜融合的机制来研究MNF1介导膜融合的原理。我们已有的细胞内实验证明MFN1的C末端可以代替ATL1的C末端促进膜融合。而ATL的C末端在内质网膜融合的过程中发挥着重要的作用，它可以通过形成双亲性的螺旋与膜发生相互作用来促进膜融合。本文主要通过体外的实验证明了MFN1的C末端641-659区段可以与膜发生直接的相互作用，被膜诱导形成双亲性α螺旋，为探索 MFN1介导线粒体外膜的融合机制提供新的思路。