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精氨酸是构成蛋白质的重要氨基酸，并在许多酶的活性位点中发挥着关键的作用。因此，发展性能优良的专一性修饰精氨酸残基的新型荧光探针，将有助于更好地揭示含有精氨酸残基的酶的结构与功能的关系。另外，谷胱甘肽在生物体中也扮演着重要的角色，建立其简便、高灵敏、高选择性的分析方法，将会促进对它的生物功能的认识。本论文以此为题开展了相关的研究：设计合成了适于标记精氨酸残基的新型极性敏感荧光探针，并将其成功地用于兔肌肌酸激酶活性位点和α-乳白蛋白中精氨酸残基的修饰与研究；同时利用Ce(Ⅳ)-奎宁化学发光体系建立了测定生物体液中谷胱甘肽的高灵敏分析方法。主要内容包括以下三个方面：
1.在本实验室三嗪荧光探针研究的基础上，设计合成了一种新型极性敏感荧光探针-3-(4-氯-6-对甲酰甲醛基苯氧基-1,3，5-三嗪氨基)-7-二甲胺基-2-甲基吩嗪(CGTDP)。该探针以对极性敏感的荧光分子中性红作为光学基团、三聚氰氯作为桥联剂、苯乙二醛作为标记基团而构筑，可用于蛋白质中精氨酸残基的选择性标记。该探针具有以下特点：1)在绝大多数溶剂中荧光性质稳定；2)具有长的荧光发射波长(＞550 nm)，有利于避免来自普通生物大分子的小于500nm背景荧光的干扰；3)最大荧光发射峰位对环境极性十分敏感，极性增加导致发射波长发生红移，更重要的是，这种漂移只对极性敏感，而几乎不受环境的温度和pH值的影响。因此，该探针适用于在热或酸的变化下对蛋白质局部极性进行准确的测定。在本工作中，通过将该探针标记在兔肌肌酸激酶的活性位点精氨酸残基上，研究并分析了在热和酸变性条件下兔肌肌酸激酶活性位点的极性和构象变化，发现活性位点区域的介电常数约为44，且其构象变化先于酶分子整体构象的改变。
2.α-白蛋白含有两个疏水核，其中一个位于Arg10附近。针对这一结构特点，将CGTDP定位标记于α-乳白蛋白的Arg10位上，定量测定了位于Arg10附近的疏水核的极性，并探讨了热变性和钙离子的结合对疏水核结构的影响。
3.依据谷胱甘肽的巯基易被Ce(Ⅳ)氧化而产生微弱的化学发光、以及奎宁的加入能大大增强该化学发光的现象，发展并建立了谷胱甘肽的高灵敏化学发光分析新方法，并成功地用于鼠脑透析液和兔子全血中谷胱甘肽的测定与分析。