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Erbin（ErbB2/Her2 interacting protein）是近年新发现的一个胞内蛋白，分子中含有富含亮氨酸的LRRs结构域和PDZ结构域，属于LAP（LRRs and PDz）超家族，是膜受体ErbB2/Her2的胞内特异结合分子。多年研究已知，ErbB2/Her2是细胞表皮生长因子（EGF）酪氨酸激酶受体家族的一员，其膜表面的过度表达容易促进细胞增殖。已有的临床研究发现在正常乳腺组织中Her2呈低表达，约20-30％人类乳腺癌患者伴有ErbB2的过度表达，因此该受体己成为一个理想的抗肿瘤治疗靶点。当与相应配体如EGF等结合，ErbB2/Her2便在细胞表面形成同源或异源二聚体，引起受体胞内区C-末端的酪氨酸残基磷酸化，募集并结合SOS蛋白，激活Ras蛋白，通过ras-raf-MARK途径，最终引起细胞增殖。作为新发现的erbin蛋白，其与ErbB2/Her2特异结合的生物学意义是什麽，与其关联的下游信号途径和已知的ErbB2/Her2-sos-ras-raf-MARK途径之间是否有“交谈（cross-talk）”?这已成为近年人们关注和研究的热点。
为了探讨erbin在信号通路中的作用机制和其角色的地位，本研究采用酵母双杂交体系，分别克隆erbin的LRRs和PDZ结构域的Ga1融合蛋白，筛选人类T淋巴细胞文库，为进一步探讨erbin介导的信号传导途径提供新的资料。
首先，以erbin的LRRs和PDZ结构域作为钓饵，构建了erbin的LRRs和PDZ两个结构域的GAL融合蛋白，筛选人白细胞MATCHMAKERcDNA文库，应用DNA序列测定及计算机分析软件等手段对所得到的阳性克隆的插入片断进行分析。结果获得多个erbin的PDZ结构域结合蛋白，经比较分析，决定选取阳性克隆tax1进行后续实验。
为了验证erbin与tax1是否是特异性结合的，一方面继续在酵母体系中验证，tax1与PDZ蛋白的结合是有严格地选择性的，tax1不能和Zo-1、HtrA和LNX蛋白的PDZ结构域结合，但与erbin的PDZ结构域特异结合。另一方面，进一步采用蛋白质体外结合实验（pull-down）和蛋白质体内结合实验（免疫共沉淀方法）证明，Erbin与tax1在体内外均特异性结合。并且，通过构建tax1的不同C末端缺失体和突变体研究确实了tax1是通过其C末端的4个关键氨基酸与erbin的PDZ结构域相互作用的。
为了更深一步地探讨taxi与erbin相互作用的生理意义，将tax1克隆到真核表达载体pcDNA6/HA的HA标签下游，并稳定转染MCF-7（人类乳腺癌细胞系）细胞，通过记录稳定表达tax1的MCF-7细胞系和未转染的MCF-7细胞的生长曲线，发现tax1对细胞的生长有明显的促进作用，并且，其分子机制极为复杂。可能通过多种途径激活包括AKT激酶在内的多种激酶和多种细胞转录因子如：NF-κB等。
同时，通过对tax1全长基因和tax1C末端缺失体的对照研究发现，tax1与erbin的相互作用的生理功能可能是通过ras-raf-ERK途径得以实现的。