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细胞行使正常功能与细胞内物质的转运与定位密切相关。肌球蛋白(myosin)是一类重要的分子马达，参与细胞内物质的转运与定位。这类蛋白通常具有ATP水解酶活力，可以利用水解ATP产生的能量沿着细胞骨架微丝来运送货物蛋白或细胞器。MyosinV是目前研究最为深入的的分子马达，已知黑色素细胞器在细胞内的正常转运和分布就依赖于myosin Va。Myosin Va通过一种连接蛋白melanophilin实现与黑色素细胞器的连接，而与melanophilin的结合又可以激活myosin Va的马达运动活力，但是melanophilin与myosin Va的结合及激活马达运动活力的分子机制尚不清楚。 本课题首先发现结合myosin Va的Globular Tail Domain(GTD)结构的melanophilin的Globular Tail Binding Domain Peptide(GTBDP)肽段具有激活马达运动活力的功能。GTBDP与myosin Va的结合常数为10.87μM，与GTD的结合常数为0.43μM，据此推测GTBDP与myosin Va的马达头部竞争与GTD的结合，使myosin Va的头尾结合被打开，变为伸展活性状态并行使运动功能。通过蛋白质水解保护实验确定了myosin Va的GTD与melanophilin的GTBDP结合的区域，该区域与推测的GTD与myosin Va马达头部的结合区域有重叠。这一发现支持我们提出的GTBDP与myosin Va马达头部竞争结合GTD的观点。本课题还确定了melanophilin的exon-F Binding Domain(EFBD)与myosin Va的exon F结合所需要的最小片段是melanophilin-377-396aa。最后，本课题发现了melanophilin与myosin Va结合的新位点，并且确定了该位点位于melanophilin的Actin Binding Domain(ABD)的C端，即melanophilin-496-590aa。 本课题提出的melanophilin激活肌球蛋白myosin Va的运动活性的分子机制对于研究肌球蛋白的运动机理和活力调节具有重要的生理意义，有助于深入认识分子马达蛋白对生物大分子的转运过程，也为皮肤白化疾病的治疗和医学美白提供了新的启发。