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本研究分别利用乳酸乳球菌的自溶素AcmA及其C端锚定结构域cA-domain 作为运载蛋白，通过在乳酸乳球菌ATCC11454菌株细胞表面展示来自大肠杆菌的锰超氧化岐化酶（Mn-SOD）蛋白而构建了具有全细胞催化活性的表面展示工程菌，并比较测定了两种运载蛋白对表面展示Mn-SOD活性的影响。
首先，以革兰氏阳性菌（G+）金黄色葡萄球菌（Staphylococcus auFeus）作为指示菌，通过抑菌筛选法从生牛奶中初筛得到具有抑菌活性的14株细菌菌株，然后通过个体形态与培养特征观测、部分生理生化反应、G+C mol％测定、16S rDNA序列比对分析、PCR扩增特异性N-乙酰胞壁酸水解酶基因αcmA（该基因编码的蛋白参与乳酸乳球菌的细胞分离与自溶）与序列比对分析等鉴定，确定其中的一株具较高抑菌活性的分离株为乳酸乳球菌乳酸亚种（Lactococcus lactis subsp．lactis）菌株，命名为MB191。对多种G+细菌、革兰氏阴性菌（G-）细菌、酵母菌和丝状真菌的对峙培养抗性测定结果表明，MB191除对供试G+细菌具有较高的抑菌活性以外，还对丁香假单胞菌（Pseudomonas syringae）、荧光假单胞菌（P．fluorescens）等G-细菌和汉逊德巴利酵母（Debaryomyces hansenii）等具有明显的抑菌活性。乳酸乳球菌的这一特性目前尚未见于文献报道。
鉴于AcmA的cA-domain同样具有锚定细胞壁肽聚糖的功能，本研究以MB191的总DNA作为模板，PCR扩增得到乳酸乳球菌的自溶素基因αcmA，分析AcmA的初级结构，通过SOE-PCR扩增得到含有AcmA信号和锚定结构域的融合基因αsc。以大肠杆菌E．coIi K-12的总DNA为模板，PCR扩增得到编码大肠杆菌超氧化物歧化酶的基因Mn-sodA，插入到大肠杆菌-乳酸乳球菌穿梭载体pMG36k上，构建了pMB192表达载体。然后分别将αsc和αcmA基因插入到pMB192的Mn-sodA基因直接上游，构建了pMB193（含αsc/Mn-sodA）和pMB194（含αcmA/Mn-sodA）的表面展示载体。将pMB192、pMB193和pMB194分别电转化到乳酸乳球菌ATCC11454，获得重组菌株MB192、MB193和MB194。重组菌株进行SDS-PAGE检测Mn-SOD及融合蛋白的表达。通过黄嘌呤氧化酶法测定全细胞Mn-SOD酶活力分别为1.53 ±0.38 U/mL、2.63 ±0.51U/mL和3.51±0.64 U/mL。MB194具有最大的表面展示效率，为56.4％。