【摘 要】
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卟胆原脱氨酶(Porphobilingen deaminase，PBGD)，为血红素等四吡咯环化合物合成通路中的催化酶。PBGD催化卟胆原(Porphobilingen，PBG)底物的线性四聚化，反应过程中四分子卟胆原底
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卟胆原脱氨酶(Porphobilingen deaminase，PBGD)，为血红素等四吡咯环化合物合成通路中的催化酶。PBGD催化卟胆原(Porphobilingen，PBG)底物的线性四聚化，反应过程中四分子卟胆原底物有序性的共价连接到酶的辅基上，最后水解形成具有四联吡咯环结构的尿卟啉原前体。PBGD的活力缺陷会引起急性间歇性卟啉症(Acute Intermittant Porphyria，AIP)的发生。统计共有三百多种基因变异会造成AIP的发生，这些突变广泛分布在各外显子和内含子区域。
为了研究众多突变引起PBGD活力缺陷的机理，我们通过基因工程方法构建并纯化了重组人PBGD，经过晶体生长及优化解析了人源PBGD的2.2(A)晶体结构。结构显示蛋白由三个结构域组成，并且活性中心共价结合了一个来自于细菌的二联吡咯环辅基。从结构我们推测蛋白催化活动与铰链运动密不可分，辅基及四分子底物进入活性中心均依靠铰链运动来完成。铰链运动支点H120的突变实验证实了我们的推测：当将组氨酸突变成脯氨酸后，突变使二级结构变得坚固并阻碍铰链运动，蛋白的催化活性立即丧失，辅基也无法组装。铰链运动方式帮我们理解了众多突变造成蛋白活力缺陷的原因。同时，生化实验也证实了R26、Q34和R195在辅基结合和催化反应中发挥了各自不同的重要作用。
Anamorsin蛋白为最近发现的一种新的细胞因子诱导凋亡抑制分子，又名CIAPIN1(Cytokine induced apoptosis inhibitor1)。它与已有的凋亡抑制因子如Bcl-2家族等没有同源性，可能通过调节Bcl-xL和Jak2的表达来行使功能。Anamorsin蛋白被证明在小鼠胎儿肝脏的造血系统中发挥重要作用，但目前还不清楚它的作用机理。我们试图从结构上来了解此蛋白的功能和作用方式，通过限制性酶解的办法我们获得位于Anamorsin蛋白N端的一段稳定片段，并结合晶体学方法解析了这段序列的结构。结构显示此蛋白可能参与甲基化修饰，但我们没有获得直接的证据。生化实验显示此蛋白含有与其酵母同源蛋白Dre2类似的铁硫簇，显示他们之间含有相似的功能，但又有不同。多方面的研究证明Anamorsin蛋白为机体内发挥重要作用的多功能蛋白。
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