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在真核细胞中，所有的基因组DNA与高度进化保守的碱性蛋白一组蛋白以及多种组蛋白相关染色质因子组装构成核小体结构，重复的核小体结构组成染色质结构。染色质结构会影响到多种参与基因调控的酶以及因子与DNA的相互作用。因此染色质结构的维持与调节对于真核细胞基因调控是至关重要的环节。染色质结构的改变主要依赖于组蛋白的修饰以及构象改变，所以组蛋白分子伴侣是参与组蛋白修饰调控重要的因子之一。
组蛋白分子伴侣SET也被称为模板活化因子template activating factorⅠβ(TAF-Ⅰβ)，由set基因所编码。该基因最初是在急性非分化白血病(AUL)中被鉴定，因为发生基因易位而与can基因形成融合基因。SET/TAF-Ⅰβ属于核小体组装蛋白(NAP)家族。随后的一系列功能试验结果显示，SET/TAF-Ⅰβ是一个具有多种功能的蛋白质，它可以参与到众多的生理途径：包括组蛋白结合，核小体组装，DNA复制、转录激活以及凋亡等等。生化试验结果表明，SET/TAF-Ⅰβ含有一个位于羧基末端的酸性结构域(acidic domain)。只有在含有酸性结构域的情况下，SET/TAF-Ⅰβ才具有结合H2A-H2B组蛋白以及抑制组蛋白乙酰化的活性。
已经被分离的十类组蛋白分子伴侣的一级结构具有高度的多样性。由于对它们的四级结构的了解甚少，故而对结构与功能的关系研究还未统一。最近基于结构与功能的研究显示组蛋白分子伴侣之间的相似性与差异性，为深入了解组蛋白组装与分解的机理提供了基础。目前人源的SET/TAF-Ⅰβ的完整结构还一直未被解析，为了详细了解SET/TAF-Ⅰβ的结构以及作用机理，我们克隆，表达以及纯化了截去氨基末端的22个氨基酸残基并具有羧基末端的酸性结构域的人源SET/TAF-Ⅰβ蛋白，采用悬滴气相扩散法，获得了具有良好X射线衍射能力的人源SET/TAF-Ⅰβ蛋白晶体，并成功收集一套衍射分辨率为2.7A的晶体衍射数据，初步晶体学分析显示SET/TAF-Ⅰβ晶体属于P43212空间群。
囊泡转运分类内涵体(ESCRT)是参与调控跨膜蛋白质下调以及降解过程的一类重要复合物。其生物学功能的发挥，依赖于胞内相应的各个亚基间的相互协调而构成了一个复杂而精确的调控体系。生化实验研究表明ESCRT复合体由三个亚复合体组成，分别命名为ESCRT-Ⅰ，Ⅱ，Ⅲ。已有许多学者对ESCRT复合体及其相关蛋白质做了深入的研究工作并做出相关报道，但是具体的作用机制目前仍不甚清楚。对其结构的研究将为人们探索跨膜蛋白的降解机制提供重要基础。我们的工作主要集中于ESCRT-Ⅲ中CHMP6亚基各个结构域的结构生物学研究。本论文研究计划中，已经顺利完成了整个课题的前期工作，包括CHMP6人工嵌合蛋白的构建、表达、纯化、晶体生长条件的筛选。
本文简要介绍了CHMP6蛋白作为囊泡转运分类复合体亚单位的生物学功能，并对它与相关蛋白的同源性及保守性进行了一些讨论。文章中较为细致地讨论了整个实验的设计，材料与方法，操作过程及其遇到的问题与相应的解决方案，最后阐述了现阶段已取得的实验进展，对实验结果做出合理的分析，并对于后期实验方案提出了一些设想与看法。