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18家族几丁质酶通过底物帮助的催化机制水解几丁质，并且据报道，大都具有转糖苷活性。本实验室已有的研究证明，烟曲霉的外泌几丁质酶AfChiB1也具有转糖苷的活性。结构分析AfChiB1发现它具有典型的(β/α)8-TIM桶状结构。像其它的18家族几丁质酶一样，AfChiB1具有保守的motif、保守的底物结合位点氨基酸残基和保守的催化氨基酸残基：同时也不具备合适的亲核攻击基团，只能依靠底物自身的乙酰基团作为亲核攻击基团。推测转糖苷活性是由于几丁质酶缺少一个合适的亲核攻击基团造成的。在研究中，选取了Trp137，Asp246和Met243，将它们定点突变为谷氨酸，人为提供一个亲核攻击的基团。选取这些位点是因为它们位于底物结合的-1和+1位点处，即水解反应发生位置处；且与质子供体E177的距离在5.5A范围内，满足构型保持型水解机制对质子供体和亲核攻击基团间距离的要求。
结果显示，W137E只发生水解反应，丧失了转糖苷活性，且水解活性与野生型几丁质酶一致。M243E水解活性降低，部分丧失了转糖苷活性。D246E的转糖苷活性增强，水解活性降低。因此可以说，在W137处引入一个亲核攻击基团E，可以完全消除AfchiB1的转糖苷反应，支持假设的转糖苷机制。