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该文采用红外漫反射方法研究了羟基磷灰石（ＨＡ）表面吸附蛋白的结构变化，测定了ＨＡ粉末表面吸附的牛血清白蛋白（ＢＳＡ）和牛纤维蛋白原（ＢＦＧ）的漫反射光谱，并与天然蛋白粉末的漫反射光谱进行了比较，发现吸附后的蛋白酰胺Ｉ带峰宽发生变化，酰胺Ｉ带与酰胺ＩＩ带的吸收强度比增大，１３９０ｃｍ〈’１〉处的吸收峰消失。对结果的分析及初步的定量拟合表明，吸附后的蛋白质分子构象发生变化，α－螺旋结构减少，β－折叠和无规卷曲结构含量增加。该文结果表明，红外漫反射法是一种可行的界面蛋白质结构测量手段，在生物材料的有关研究上具有发展和应用价值。