【摘 要】
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本文对海参肠道组织蛋白酶L(cathepsin L CL)进行了提取和分离纯化,然后对其部分酶学性质做了研究.海参肠经含5 mmol/L半胱氨酸、1 mmol/L EDTA、0.2％ Triton X-100的50 m
【机 构】
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大连工业大学食品学院,海洋食品教育部工程研究中心,辽宁大连116034
【出 处】
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中国食品科学技术学会第八届年会暨第六届东西方食品业高层论坛
论文部分内容阅读
本文对海参肠道组织蛋白酶L(cathepsin L CL)进行了提取和分离纯化,然后对其部分酶学性质做了研究.海参肠经含5 mmol/L半胱氨酸、1 mmol/L EDTA、0.2％ Triton X-100的50 mmol/L pH 5.0的NaAc-HAc缓冲液匀浆破碎,浸提7h后,再经80％硫酸铵饱和度盐析,得组织蛋白酶L粗酶.粗酶经高效液相SOURCE 30Q阴离子层析和Sephadex G-75凝胶过滤层析分离得纯化的CL.结果表明,以Z-Arg-Phe-AMC为CL的特异性底物,酶的最适反应pH和温度分别为5.5和50℃,偏酸性范围酶的稳定性好,在不高于55℃的温度下酶活力稳定.K+、Na+、Mg2+、Sn2+、Mn2+几乎不抑制该酶的活性,Ca2+、Ba2+、Fe3+对该酶有一定的抑制作用,Fe2+、Zn2+、Cu2+则能完全抑制该酶的活性.巯基抑制剂E-64可完全抑制酶的活性,亮肽酶素可强烈抑制酶活,DTT、EDTA和L-Cys对酶有微弱的激活作用.PMSF和1,10-菲啰啉对酶活力的影响不是很显著.纯化得到的CL对底物Z-Arg-Arg-AMC的水解作用非常微弱,对丝氨酸蛋白酶和金属蛋白酶底物几乎不水解.
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