【摘 要】
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目的:已有的研究结果提示,RYBP稳定Ring1B的表达,但稳定发生的分子机制尚未阐明.方法:在HEK 293T和Hela细胞中,通过过表达和shRNA敲低RYBP的表达水平,检测内源性Ring1B的表达
【机 构】
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医学分子生物学国家重点实验室,中国医学科学院基础医学研究所生物化学与分子生物学系,北京,中国
【出 处】
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第四届吴宪吴瑞国际学术研讨会、第九届全国医学生物化学与分子生物学、第六届全国临床应用生物化学与分子生物学联合学术讨论会
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目的:已有的研究结果提示,RYBP稳定Ring1B的表达,但稳定发生的分子机制尚未阐明.方法:在HEK 293T和Hela细胞中,通过过表达和shRNA敲低RYBP的表达水平,检测内源性Ring1B的表达变化;过表达RYBP,用CHX分别处理不同时间,Westem blot检测Ring1B的蛋白质水平,分析RYBP对Ring1B稳定性的影响;过表达Ring1B和RYBP,检测RYBP对Ring1B泛素化的影响;通过失活Ring1B的E3泛素连接酶活性,研究RYBP对Ring1B泛素化的影响.结果:在HEK 293T和Hela细胞中,RYBP通过抑制Ring1B的多聚泛素化和蛋白酶体降解,延长Ring1B的半衰期,稳定Ring1B在细胞内的表达水平,并且证明RYBP抑制Ring1B的多聚泛素化降解与其自身的E3泛素连接酶活性无关,提示RYBP通过调节其它蛋白质的E3连接酶活性调节Ring1B的稳定性.结论:RYBP通过抑制Ring 1B多聚泛素化降解稳定Ring1B在细胞内的表达水平,并且该抑制作用不依赖Ring1B的E3连接酶活性.
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