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将扩增得到的禽呼肠孤病毒(ARV)S1133毒株的σC基因克隆至pMD-18T-Simple载体，经酶切及测序鉴定，证明该基因片段为ARV σC基因。将该基因亚克隆至pET32a(+)成功构建了表达载体pET32a-σC。该重组质粒在大肠杆菌BL21中经1.Ommol/L IPTG诱导5 h得到最佳表达。pET32a-σC蛋白的相对分子质量为55KD，Western-blot 分析表明，该重组蛋白能与ARV阳性血清发生特异性反应，表明其具有良好的反应原性。将纯化好的ARVσC蛋白作为包被抗原，确定了该方法的抗原最适包被浓度为2μg/mL，血清的最适稀释度为1：400。用建立的ELISA方法检测接种过ARV疫苗的65份临床血清样品，测得44份为阳性。阳性率为67.7％；未接种过的ARV疫苗30份血清样品检测结果均为阴性。