【摘 要】
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嗜肺军团菌(Legionellapneumophila)广泛存在于天然淡水和人工水系统中,是一种革兰氏阴性细菌,也是一种条件性胞内致病菌。它的天然宿主是自由生活阿米巴等原生动物,也可
【出 处】
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中国微生物学会第十六届全国微生物学教学和科研及成果产业化研讨会
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嗜肺军团菌(Legionellapneumophila)广泛存在于天然淡水和人工水系统中,是一种革兰氏阴性细菌,也是一种条件性胞内致病菌。它的天然宿主是自由生活阿米巴等原生动物,也可感染人肺泡巨噬细胞。嗜肺军团菌的Dot/Icm IVB型分泌系统(T4BSS)可分泌300多种效应蛋白到宿主细胞中,调节宿主细胞的多种信号通路及代谢途径,以利于自身的存活与增殖。磷酸化与去磷酸化是病原菌调节宿主通路的重要途径之一,而酪氨酸作为许多功能蛋白的活性位点,常常受此调控。许多胞内病原菌都具有酪氨酸磷酸酶活性的效应蛋白,如耶尔森氏菌(Yersinia)的YopH,沙门氏菌(Salmonella)的SptP,结核分枝杆菌(Mycobacterium tuberculosis)的MptpB等,能调控宿主细胞中的靶蛋白,在侵染宿主细胞的过程中发挥了重要作用。而有关嗜肺军团菌酪氨酸磷酸酶效应蛋白的研究鲜有报道。通过生物信息学分析,我们发现嗜肺军团菌效应蛋白WipA具有经典的酪氨酸磷酸酶保守基序Cx5R(C,半胱氨酸,x,任意氨基酸,R,精氨酸)；而同源蛋白WipB与其蛋白结构相似。我们在大肠杆菌BL21菌株中成功表达了6×His-WipA、6×His-WipB融合蛋白,并以pNPP为底物进行酶活测定,发现WipA、WipB均具有酪氨酸磷酸酶活性。对WipA Cx5R中的半胱氨酸和精氨酸进行点突变,发现WipA的酶活性不丧失或仅部分丧失,有别于传统的酪氨酸磷酸酶。研究表明,嗜肺军团菌效应蛋白WipA、WipB具有酪氨酸磷酸活性,且可能是一种新型的酪氨酸磷酸酶。对WipA、WipB的进一步研究将有助于我们更好地了解效应蛋白在病原细菌侵染宿主过程中所起的作用。
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